FAR1遺伝子とは？エーテル脂質・プラスマローゲンを作る酵素と関連する遺伝性疾患を遺伝専門医が解説

細胞をつつむ膜は、ただの仕切りではなく、信号のやりとりや細胞の運命を決める働きの舞台です。その膜を支える大切な部品のひとつがプラズマローゲンという特殊な脂質で、これを作るための出発点になる酵素の設計図がFAR1遺伝子（ファー・ワン遺伝子）です。FAR1の量が足りないと重い神経発達の病気（PFCRD）が起こり、逆にFAR1が止まらなくなっても別の病気（CSPSD）が起こります。近年は、がん細胞の死（フェロトーシス）や心不全、コレステロール代謝との関わりまで明らかになってきました。この記事では、FAR1遺伝子とは何か、なぜ「多すぎても少なすぎても困る」のか、そして関連する遺伝性疾患や最新の研究までを、臨床遺伝学の知見に基づいて解説します。

1. FAR1遺伝子とは ─ プラズマローゲンを作る「出発点」の酵素

FAR1遺伝子は、正式には fatty acyl-CoA reductase 1（脂肪アシルCoA還元酵素1）という酵素の設計図です。11番染色体の短腕、11p15.3という場所にあり、遺伝子IDは84188、別名としてCSPSD、PFCRD、MLSTD2、SDR10E1などが登録されています[1]。この遺伝子から作られるFAR1タンパク質は515個のアミノ酸からなり、分子量はおよそ59.4キロダルトン、酵素の分類番号はEC 1.2.1.84です[2]。名前は難しく見えますが、やっていることはシンプルで、「脂肪酸のもと」を「脂肪族アルコール」という別の形に作り替える、という一つの化学反応です。

では、なぜこの反応が大切なのでしょうか。それは、この脂肪族アルコールがプラズマローゲンという特殊な脂質を作るための材料になるからです。プラズマローゲンは、細胞膜を形づくる脂質の一種で、脳や心臓、筋肉に特に多く含まれています。プラズマローゲンを作る反応はいくつもの段階を踏みますが、その一連の流れのなかでFAR1が担うのが、全体の速さを決める「律速段階」です[3]。工場の生産ラインでいちばん時間のかかる工程が全体のスピードを決めるように、FAR1がどれだけ働けるかが、プラズマローゲンをどれだけ作れるかを左右します。

FAR1という酵素のもう一つの特徴は、「作りすぎない」ための賢い自己調整の仕組みを備えていることです。プラズマローゲンが十分にたまると、FAR1タンパク質自身がすばやく分解され、材料の供給にブレーキがかかります[3]。この「量を感じて自分を減らす」という仕組みが、FAR1をただの酵素ではなく、細胞のプラズマローゲン量を見張る「センサー役」にしています。後の章で見るように、この調整の仕組みが壊れることが、病気の一因になります。

2. FAR1が作るプラズマローゲンとは ─ 「エーテル脂質」の主役

FAR1の働きを理解するには、その先で作られるプラズマローゲンがどんな脂質かを知っておくと役立ちます。プラズマローゲンは細胞膜を構成するリン脂質の一種で、ヒトの総リン脂質のおよそ2割を占めるとされ、特に脳（髄鞘）、心臓、骨格筋に豊富で、一方で肝臓には少ないという、はっきりした組織ごとの偏りがあります[4]。同じ脂質でも、体の場所によって「どれだけ必要か」が大きく違う、という点がポイントです。

プラズマローゲンの化学的な特徴は、分子の1番目の位置に「ビニルエーテル結合」という特殊なつなぎ目を持つことです。ふつうのリン脂質の結合とは異なるこの構造のおかげで、プラズマローゲンは膜の流動性（やわらかさ）、小胞どうしの融合、コレステロール代謝、そして細胞を酸化ストレスから守る抗酸化の働きなど、さまざまな役割を果たします。エーテル脂質という大きなくくりの中でも、プラズマローゲンは膜の性質を細かく調整する主役といえる存在です。

もう一つ、後の章の伏線として大切な性質があります。プラズマローゲンは、分子の2番目の位置に、アラキドン酸やドコサヘキサエン酸（DHA）といった高度不飽和脂肪酸（PUFA）を結びつけやすい、という特徴です。高度不飽和脂肪酸は「酸化されやすい」という弱点を持っています。そのため、細胞の中のエーテル脂質が増えると、鉄に依存した特殊な細胞死であるフェロトーシスを受けやすくなることが分かってきました[12]。同じ脂質が、膜を守る役にも、細胞死のきっかけにもなりうる——このバランスの両面性は、FAR1をめぐる最新研究の中心テーマになっています。

3. 酵素としてのFAR1 ─ 反応の中身と基質の好み

FAR1は「酸化還元酵素」と呼ばれるグループに属し、脂肪酸アシルCoAを脂肪族アルコールへと変える反応を担当します。この反応では、補酵素であるNADPHという分子を2つ使い、電子を4つ渡す（4電子還元）という、比較的大きな作り替えを一気に行います[3]。細菌などが持つよく似た酵素では、途中で「アルデヒド」という中間体をいったん外に放してしまうタイプもありますが、哺乳類のFARは中間体を離さずにアルコールまで連続して仕上げる、効率のよい作りになっています。

FAR1が選ぶ材料 ─ FAR1とFAR2の役割分担

FAR1が材料として好むのは、炭素数16から18の脂肪酸のアシルCoA（例えばパルミトイルCoAなど）です[2]。ヒトにはFAR1のよく似た兄弟としてFAR2という酵素もありますが、両者は好みが少し違います。FAR2は主に「飽和」の脂肪酸アシルCoAを強く好むのに対し、FAR1は「不飽和」の脂肪酸アシルCoAに対しても高い活性を示します[5]。プラズマローゲンの1番目の位置には不飽和の脂肪族アルコールもよく使われるため、エーテル脂質全体のバランスを保つうえで、FAR1が主役のアイソザイム（同じ働きの別分子）として働いていると考えられています[5]。

2つの機能ドメイン ─ 電子を受け渡す部分と材料をつかむ部分

FAR1タンパク質は、大きく2つの働く部分（ドメイン）に分かれています。ひとつはN末端側にある「ロスマンフォールド」と呼ばれる構造で、NADPHが結び付き、電子のやりとりを行う部分です。もうひとつはC末端側にある「FAR_Cドメイン」で、材料となる長い脂肪酸アシルCoAを認識してつかまえる部分です[2]。この2つが息を合わせることで、FAR1は材料を離さずに一気にアルコールまで仕上げます。ロスマンフォールドは、細菌から植物、そしてヒトに至るまで進化的に広く保たれており、FAR1が生命にとって古くから重要な酵素であったことをうかがわせます。

4. FAR1はどこで働くのか ─ ペルオキシソームと脂肪滴

FAR1がふだん働く場所は、細胞の中にある小さな袋状の構造物、ペルオキシソームの膜です。FAR1は、C末端の疎水性の部分で膜に差し込まれる「C末端テールアンカー型」というタイプの膜タンパク質で、翻訳（タンパク質作り）が完全に終わってから、細胞質でPEX19という運び役に認識され、ペルオキシソーム膜へ挿入されます[6]。このとき、FAR1の大きな触媒部分（N末端側）はペルオキシソームの外側、つまり細胞質側を向く配置になります[2]。細胞質にある材料（アシルCoAやNADPH）に手が届きやすい、理にかなった向きです。

FAR1は状況によって「居場所」を変えられる、めずらしいタイプの膜タンパク質でもあります。細胞の中で中性脂肪（トリグリセリド）の合成が活発になり、脂肪滴と呼ばれる脂の粒がたくさんできると、FAR1はペルオキシソームから脂肪滴の膜へと局在を移すことが、顕微鏡観察や細胞分画の実験で確かめられました[7]。しかもこの脂肪滴への移動は、通常の運び役であるPEX19や、別の輸送因子ASNA1（TRC40）を働かなくしても妨げられませんでした[7]。FAR1はC末端に近接した2つの疎水性領域を持ち、まわりの膜の環境に応じて短い親水性のしっぽの向きを切り替える「二重トポロジー」を取れると考えられています[7]。この場所の切り替えは、作った脂肪族アルコールを「エーテル脂質」に回すのか、それとも「ワックスエステル」など別の脂質に回すのかを調整するスイッチとして働いている可能性があります。

5. 作りすぎない仕組み ─ FAR1の負のフィードバック制御

FAR1は、単に材料を供給するだけの酵素ではありません。細胞のプラズマローゲンの量を見張り、「もう十分」となれば自分を減らす、というセンサー兼調整役として働いています[3]。プラズマローゲンが十分な濃度になると、FAR1タンパク質はプロテアソーム（細胞内のタンパク質分解装置）によってすばやく分解され、脂肪族アルコールの供給が止まって、合成ライン全体に強いブレーキがかかります。逆に、プラズマローゲンが不足している細胞では、この分解の合図が出ないためFAR1が安定して蓄積し、通常の何倍もの活性を示すようになります[3]。この「足りなければ増やし、多ければ減らす」という負のフィードバックが、プラズマローゲン量を一定に保つ土台です。

この仕組みで重要なのは、「プラズマローゲンが足りているかどうか」を感じ取る場所が、作っている現場であるペルオキシソームの中ではない、という点です。新しく作られたプラズマローゲンが細胞膜（原形質膜）の内側の層にたどり着いて一定量たまると、それが合図になります[8]。研究では、フロチリン1やダイナミン、Srcキナーゼが関わる特殊なエンドサイトーシス（膜の取り込み）を止めるとFAR1の分解が進み、逆に細胞膜のコレステロールをナイスタチンで隔離するとFAR1が安定することが示されました[8]。さらに、膜の脂質の左右非対称を保つ「フリッパーゼ」の一部（CDC50A）を減らすと、細胞全体のプラズマローゲン量は変わらないのにFAR1が増える、という結果も得られています[8]。つまり細胞は、膜の内側にあるプラズマローゲンを「代表サンプル」として感じ取り、遠く離れたペルオキシソームのFAR1へ「増やす・減らす」の指令を送っているのです。この空間を越えた情報のやりとりこそ、脂質の恒常性の核心にあります。

この負のフィードバックは、正常なときには脂質のバランスを保つための安全装置として働きます。しかし、後で見るCSPSDという病気では、この「分解される仕組み」そのものが壊れてしまいます。その結果、プラズマローゲンが十分にあるのにFAR1が分解されず、作りすぎが止まらなくなります。FAR1を理解するうえで、「量を増やす力」だけでなく「増やしすぎない力」も同じくらい大切だ、という視点を持っておいてください。

6. FAR1が足りない病気 ─ PFCRD（FAR1欠損症）

FAR1遺伝子の両方のコピー（両アレル）が働かなくなると、PFCRD（ピー・エフ・シー・アール・ディー／ペルオキシソーム脂肪アシルCoA還元酵素1欠損症）という、常染色体潜性（劣性）で受け継がれる非常にまれな代謝の病気が起こります[9]。原因となるのは、酵素の働きを完全に失わせるタイプの機能喪失型のバリアントで、これが父方・母方の両方の遺伝子に重なったときに発症します。生化学的な最大の特徴は、全身でプラズマローゲンが枯渇することです。

臨床的には、重い精神運動発達の遅れ、乳児期からの難治性のてんかん、頭が小さい小頭症を伴う重度の成長の遅れ、生まれつきの白内障、手足の突っ張り（痙性）などが報告されています[9]。同じくエーテル脂質の合成障害である「近位肢節型点状軟骨異形成症（RCDP）」と違い、PFCRDでは手足の付け根が短くなる近位肢節型（rhizomelia）や目立った骨の異常を伴わない、という診断上の特徴があります[9]。プラズマローゲンの不足が、骨よりもむしろ神経系に強く影響する形で現れる病気だといえます。

神経症状の背景については、動物モデルでの研究が理解を深めています。FAR1を働かなくしたノックアウトマウスの解析では、脳のなかでFAR1がFAR2よりも広く強く発現していること、そしてFAR1が失われるとエタノールアミン型プラズマローゲンが減り、脳の神経線維をつなぐ脳梁で、髄鞘（ミエリン）に包まれた軸索の割合やミエリンの厚みが著しく減ること（髄鞘形成不全）が示されました[10]。研究者らは、この髄鞘形成不全がPFCRDの神経症状の主要な要因のひとつではないかと考えています[10]。エーテル脂質は神経を包む絶縁体の材料でもあるため、その不足が神経の働きを損なうという筋道です。

7. FAR1が止まらない病気 ─ CSPSD

一方で、FAR1遺伝子の片方のコピーだけに特定の変化が起こると、CSPSD（白内障・痙性対麻痺・言語発達遅滞症候群）という別の病気が起こります。こちらは常染色体顕性（優性）の形で現れ、多くは新生突然変異（de novo）、つまり親から受け継いだのではなく本人で新しく生じた変化として見つかります[11]。原因となる代表的な変化は、タンパク質の480番目のアミノ酸（Arg480、R480）付近に起こるもので、PFCRDのように酵素の触媒活性そのものを失わせるのではない、という点が決定的に異なります。

CSPSDの変化が壊すのは、第5章でみた「プラズマローゲンが十分にたまるとFAR1を分解する」という負のフィードバックの仕組みです[11]。その結果、細胞の中はプラズマローゲンが足りているのにFAR1が分解されず、過剰に安定して蓄積し、エーテル脂質の合成が異常に続いてしまいます。実際、患者さん由来の細胞ではFAR1の活性もプラズマローゲンも増えており、エーテルリン脂質の合成が亢進していることが確かめられています[11]。プラズマローゲンは「足りなくても」「多すぎても」神経に良くない。

症状としては、白内障、手足の突っ張りによる歩きにくさ（痙性対麻痺）、ことばの発達の遅れ、そしててんかんなどが報告されています[11]。全体としてPFCRDに比べると比較的軽いことが多く、報告例のなかには、乳児期を過ぎると発作が自然に落ち着いた例もあります。ただし、CSPSDはまだ報告数の限られる病気であり、症状の幅や経過については、今後の症例の積み重ねによって理解が深まっていく段階にあります。

8. 診断と遺伝カウンセリング ─ FAR1関連疾患を考えるとき

PFCRDやCSPSDのような病気を考えるとき、手がかりになる検査は大きく2つの方向に分かれます。ひとつは、生化学的にプラズマローゲンそのものの量を調べる方法で、赤血球中のプラズマローゲンを測定すると、PFCRDでは低下していることが手がかりになります。もうひとつは、遺伝子そのものを調べる方法です。原因があらかじめ一つに絞りにくい神経発達の病気では、多くの遺伝子をまとめて調べるエクソーム解析などが、原因にたどり着く助けになります。実際、PFCRDもCSPSDも、原因遺伝子はエクソーム解析によって同定されてきました[9][11]。

遺伝形式の違いは、ご家族にとっての意味も大きく変えます。PFCRDは常染色体潜性なので、ご両親はふつう症状のない保因者どうしで、次のお子さんが同じ病気になる確率は理論上4分の1です。一方CSPSDは常染色体顕性で、多くが新生突然変異のため、ご両親が保因者であるとは限りません。同じFAR1という遺伝子でも、どちらのタイプかによって、きょうだいや次の妊娠での考え方がまったく異なります。だからこそ、結果の意味を落ち着いて整理する場が役立ちます。

当院では、遺伝子や染色体に関わる検査について、臨床遺伝専門医による遺伝カウンセリングを行っています。遺伝カウンセリングでは、検査で何が分かり何が分からないのか、検査を行う場合に結果がご本人やご家族にどのような意味を持ちうるのか、遺伝形式からどのような情報が得られるのかなどを整理します。検査を受けるかどうかを含め、意思決定はご本人・ご家族が行います。PFCRDやCSPSDは小児期に症状が現れる非常にまれな疾患であり、診断や診療には臨床症状、生化学的検査、分子遺伝学的検査を組み合わせた評価が重要です。

9. FAR1をめぐる新しい研究 ─ がん・心臓・全身の代謝へ

FAR1は、長らく「まれな代謝の病気に関わる酵素」として研究されてきました。しかしこの数年で、FAR1とエーテル脂質が、がん細胞の死や心不全、コレステロール代謝といった、もっと身近な病態にも深く関わることが分かってきました。ここでは代表的な4つの話題を紹介します。

① フェロトーシス ─ がん治療の新しい標的として

2020年に報告された研究は、FAR1をがん研究の表舞台に押し上げました。ゲノム全体を対象にしたCRISPRスクリーニングによって、ペルオキシソームとそこで作られる高度不飽和エーテルリン脂質（PUFA-ePL）が、鉄依存性の細胞死フェロトーシスへの「かかりやすさ」を決める鍵であることが示されたのです[12]。FAR1やAGPSといったエーテル脂質合成の酵素を働かなくすると、酸化されやすいPUFA-ePLが減り、細胞はフェロトーシスに抵抗するようになりました。逆に言えば、FAR1が作るエーテル脂質は、細胞をフェロトーシスへ導く「引き金」でもあるのです[12]。この関係は神経細胞や心筋細胞でも確認され、フェロトーシスを利用したがん治療や、逆にフェロトーシスを抑えたい病気の治療標的として、FAR1が注目されるきっかけになりました。

② 敗血症 ─ 既存の抗がん剤を「作り替える」発想

この考え方を治療に応用しようとする研究も現れています。2026年に報告された研究では、敗血症で腸のマクロファージ（免疫細胞）が起こすフェロトーシスに、FAR1が関わることが多層的な解析と機械学習によって示されました[13]。敗血症のマクロファージではFAR1が強く増え、PUFA-ePLの組み替えと脂質の酸化が進んで、腸のバリアが壊れやすくなります。研究チームは、大腸がんなどで使われてきた抗がん剤イリノテカンが、本来の働き（トポイソメラーゼ阻害）とは別に、FAR1の252番目のグリシン（Gly252）に依存する形で直接くっつき、このエーテル脂質の組み替えを抑えることを見いだしました[13]。前臨床の敗血症モデルでは、少量のイリノテカンがマクロファージのフェロトーシスをやわらげ、生存率を改善しました[13]。これはあくまで動物実験・細胞実験の段階ですが、「既存薬をFAR1という新しい切り口で使い直す」という発想を示す、興味深い報告です。

③ 心不全 ─ プラズマローゲンを補うという試み

心臓もプラズマローゲンが豊富な臓器です。拡張型心筋症（DCM）のマウスモデルでは、心臓のプラズマローゲンが減っていることが分かっています。2025年に報告された研究では、プラズマローゲンの前駆体であるアルキルグリセロールを食事に加えると、心臓のプラズマローゲンが回復し、雄のマウスでは心機能の悪化が抑えられました[14]。一方で、雌のマウスでは同じ効果は得られず、性別による違いも示されました[14]。FAR1が支えるエーテル脂質のバランスが、心臓の健康にも関わりうることを示す成果ですが、これも前臨床の段階で、そのままヒトの治療に当てはまるわけではありません。

④ コレステロール代謝 ─ 肝臓とHDLへのつながり

FAR1の役割は、脳や心臓にとどまりません。2025年の研究は、肝臓のプラズマローゲンが増えると、コレステロール合成の酵素であるスクアレンエポキシダーゼ（SQLE）のタンパク質量が減り、その下流で核内受容体LXRを介した遺伝子の働きが抑えられて、ABCA1・ABCG5・ABCG8といったコレステロールの輸送体の量が変化することを示しました[15]。その結果、血液中の善玉コレステロール（HDLコレステロール）の量にまで影響が及ぶことが分かりました[15]。肝臓のFAR1によるプラズマローゲンの調整が、全身のコレステロール・脂質代謝の一部を担っている——エーテル脂質という「膜の部品」が、実は代謝のネットワーク全体とつながっていることを示す発見です。

10. 治療と応用 ─ 補充療法から産業利用まで

FAR1とプラズマローゲンの理解が進むにつれ、これを治療や産業に生かそうという動きも出てきています。まず治療の分野では、プラズマローゲンが足りない病気に対して、外から材料を補うプラズマローゲン補充療法（PRT）という考え方が研究されています。合成されたプラズマローゲンの前駆体PPI-1011は、健康な成人を対象とした第1相試験（単回で10〜100 mg/kg、反復投与で1日75〜100 mg/kg）が行われ、重い副作用なく忍容され、血中の目標プラズマローゲンを用量に応じて増やせることが示されました[16]。PPI-1011は、プラズマローゲン合成のペルオキシソームで行われる段階を回り道し、その下流で目標のプラズマローゲンへと変換されるように設計されている点が特徴です[16]。

目を医療の外に転じると、FAR1が作る脂肪族アルコールは、実は私たちの生活にも身近な物質です。脂肪族アルコールやその先にできるワックスエステルは、界面活性剤や化粧品、潤滑油などの原料として広く使われています。従来は石油やヤシ油などから作られてきましたが、より環境負荷の低い方法として、微生物にFAR（FAR1の仲間を含む酵素）の遺伝子を導入し、糖などの再生可能な原料から脂肪族アルコールを作らせる「微生物細胞工場」の研究が進んでいます[17]。ヒトの体で病気に関わる酵素が、持続可能なものづくりの担い手にもなりうる——FAR1は、基礎医学と産業応用の両方にまたがる、めずらしい酵素だといえます。

11. よくある誤解

まとめ ─ 「ちょうどよさ」を守る遺伝子

FAR1遺伝子は、細胞膜に欠かせないプラズマローゲンを作る一連の反応の出発点であり、その速さを決める律速酵素の設計図です。FAR1は、材料を供給するだけでなく、プラズマローゲンの量を感じ取って自分を増やしたり減らしたりする、賢いセンサー役も兼ねています。この「多すぎても少なすぎても困る」という絶妙なバランスを守る仕組みがあるからこそ、私たちの膜は健やかに保たれています。

その仕組みが片方に崩れると、材料が枯渇するPFCRDや、作りすぎが止まらないCSPSDといった、正反対の病気が起こります。さらに近年は、FAR1とエーテル脂質が、フェロトーシスによるがん治療、敗血症、心不全、コレステロール代謝といった、より多くの人に関わる病態にもつながることが明らかになってきました。遺伝子の働きを「オンかオフか」だけでなく、「どれだけ・どう制御されているか」という視点で読み解くことの大切さを、FAR1はよく教えてくれます。遺伝子検査で見つかった変化の意味に迷ったときは、臨床遺伝専門医による遺伝カウンセリングが、判断材料を整理する助けになります。

よくある質問（FAQ）

参考文献

• [1] FAR1 fatty acyl-CoA reductase 1 [Homo sapiens]. NCBI Gene（Gene ID: 84188）. [NCBI Gene 84188]
• [2] FAR1 – Fatty acyl-CoA reductase 1 (Homo sapiens). UniProt. [UniProt Q8WVX9]
• [3] Posttranslational Regulation of Fatty Acyl-CoA Reductase 1, Far1, Controls Ether Glycerophospholipid Synthesis. J Biol Chem. 2010. [PMC2838275]
• [4] Disorders of fatty acid homeostasis. J Inherit Metab Dis. 2025. [J Inherit Metab Dis]
• [5] Mammalian wax biosynthesis. I. Identification of two fatty acyl-Coenzyme A reductases with different substrate specificities and tissue distributions. J Biol Chem. 2004. [PubMed 15220348]
• [6] Topogenesis and Homeostasis of Fatty Acyl-CoA Reductase 1. J Biol Chem. 2013. [PubMed 24108123]
• [7] An alternative membrane topology permits lipid droplet localization of peroxisomal fatty acyl-CoA reductase 1. J Cell Sci. 2019. [PubMed 30745342]
• [8] Plasmalogen biosynthesis is spatiotemporally regulated by sensing plasmalogens in the inner leaflet of plasma membranes. Sci Rep. 2017. [PMC5341075]
• [9] A peroxisomal disorder of severe intellectual disability, epilepsy, and cataracts due to fatty acyl-CoA reductase 1 deficiency. Am J Hum Genet. 2014. [PubMed 25439727]
• [10] Acyl-CoA Reductase Far1 Deficiency Impairs Ether Lipid Production and Hypomyelination in Mouse Brains. Mol Cell Biol. 2025. [PubMed 40931707]
• [11] An autosomal dominant neurological disorder caused by de novo variants in FAR1 resulting in uncontrolled synthesis of ether lipids. Genet Med. 2021. [Genet Med]
• [12] Plasticity of ether lipids promotes ferroptosis susceptibility and evasion. Nature. 2020. [PubMed 32939090]
• [13] Targeting FAR1 to inhibit intestinal macrophage ferroptosis: repurposing irinotecan as a novel sepsis therapy. Apoptosis. 2026. [PMC13490242]
• [14] An optimized plasmalogen modulating dietary supplement provides greater protection in a male than female mouse model of dilated cardiomyopathy. J Mol Cell Cardiol Plus. 2025. [PMC11708127]
• [15] Physiological role of plasmalogen homeostasis in the liver – A link to cholesterol metabolism. 2025. [PubMed 41061849]
• [16] First-In-Human Safety, Tolerability, and Pharmacokinetics of PPI-1011, a Synthetic Plasmalogen Precursor. Clin Transl Sci. 2025. [PubMed 40083139]
• [17] Biosynthesis of Fatty Alcohols in Engineered Microbial Cell Factories: Advances and Limitations. Front Bioeng Biotechnol. 2020. [PMC7744569]

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