H2A.Zとは？遺伝子の「オン・オフ」を切り替えるヒストンバリアントを遺伝専門医が解説

わたしたちの体の設計図であるDNAは、ただ細胞の中に詰め込まれているわけではありません。糸巻きのようなタンパク質に巻きついて、必要なときだけ開いて読み取られる、精巧な収納システムのなかにあります。その糸巻きの部品のひとつを、状況に応じて特別な部品に付け替えることで、遺伝子の「オン・オフ」を切り替えているのがヒストンバリアントH2A.Zです。H2A.Zは酵母からヒトまで共通して存在する、生命に欠かせない部品です。まれな先天性疾患であるフローティング・ハーバー症候群の理解にもつながり、さらには記憶の仕組みや植物が気温を感じ取るセンサーとしても働く、驚くほど守備範囲の広い分子です。本記事では、このH2A.Zが体のなかで何をしているのかを、遺伝専門医の視点からやさしく解説します。

1. H2A.Zとは何か ─ DNAの「糸巻き」を付け替える特別な部品

H2A.Zは、DNAを巻きつける糸巻きの部品のひとつを付け替えることで、その場所の遺伝子の読み取りやすさを変えるタンパク質です。標準の部品より少しだけ性質が違い、それがクロマチンの動きに大きな差を生みます。

わたしたちの細胞の核のなかでは、長いDNAがヒストンという8個ひと組のタンパク質に、約147塩基対ずつ巻きついています。この「糸巻き＋巻きついたDNA」のひと単位をヌクレオソームと呼びます。糸巻きは、H2A・H2B・H3・H4という4種類のヒストンが2個ずつ集まってできています。このうちH2Aの位置に、状況に応じてはめ込まれる別部品がH2A.Zです。

ヒストンには大きく2つのタイプがあります。ひとつはDNAを複製するときにまとめて作られる「標準型（カノニカル）ヒストン」、もうひとつは細胞周期を通じていつでも作られ、DNA複製とは関係なく必要な場所に組み込まれる「ヒストンバリアント（変異型）」です。H2A.Zは後者の代表格です。標準型のH2Aとアミノ酸の並びは約6割しか一致しませんが、この違いこそがH2A.Zの特別な性質を生み出しています。

H2A.Zは、ゲノムのどこにでも均一にあるわけではありません。遺伝子の読み取りが始まる地点（転写開始点）のすぐ両隣、遺伝子の働きを後押しするエンハンサー領域、DNAが二本とも切れた損傷部位、そしてDNA複製が早く始まる場所などに、狙いを定めたように集まります。集まる場所が多彩なぶん、その働きも、遺伝子のオン・オフ、染色体の分配、DNA修復、細胞周期の進行と、実に幅広い分野におよびます。

この記事を読んでくださっている方にとって、まず押さえていただきたいのは次の一点です。H2A.Zは「遺伝子そのもの」ではなく、「遺伝子の読み取り方を調整する仕組み」の部品だということです。ですから、H2A.Z自体の異常が直接病気になる、という単純な話ではなく、この部品を正しく扱う装置が壊れたときに、はじめて発達の異常などが現れてきます。この視点が、後半でお話しするフローティング・ハーバー症候群を理解するときの鍵になります。

2. 構造の特徴 ─ DNAを「ゆるめて」読み取りやすくする

H2A.Zは標準型H2Aと3か所の領域で構造が違い、その結果として、ヌクレオソームに巻きついたDNAの端がほどけやすくなります。DNAがほどけやすいほど、遺伝子を読み取る機械がDNAに近づきやすくなります。

H2A.Zが標準型と異なる領域は、おもに3つあります。ヌクレオソームの円盤の表面にある「酸性パッチ」と呼ばれるマイナス電荷の集まった部分、糸巻きの部品どうしが接する「L1ループ」という部分、そして部品を固定する「ドッキングドメイン」です。それぞれが、H2A.Zならではの振る舞いを生み出しています。

まず酸性パッチについてです。H2A.Zではこのマイナス電荷の領域が標準型より広がっており、より強い負の電荷を帯びた表面をつくります。この表面は、隣のヌクレオソームから伸びてくるH4というヒストンのしっぽ（テール）と手をつなぎ、クロマチンを折りたたんで束ねる力を調整します。同時に、この広がった酸性パッチは、多くのクロマチン結合タンパク質が「アルギニンアンカー」と呼ばれる部分を差し込んで結合する、重要な足場としても働きます。

次にL1ループです。ここのアミノ酸の違いが、DNAのほどけやすさに決定的に効いてきます。大規模なコンピューターシミュレーションと生化学的な実験を組み合わせた研究では、H2A.Zが組み込まれると、DNAがヌクレオソームからほどけるのに必要なエネルギーの壁が大きく下がることが示されています[1]。具体的には、標準型H2AのヌクレオソームではDNAの両端から自然にほどける長さが合計で最大18塩基対ほどにとどまるのに対し、H2A.Zのヌクレオソームでは合計で最大約40塩基対ものDNAが自然にほどける、と報告されています[1]。

DNAの端がほどけると、ヌクレオソームの端に「すきま」が生まれ、糸巻き全体が動きやすく、変形しやすくなります。その結果、遺伝子を読み取る酵素であるRNAポリメラーゼIIや、遺伝子のスイッチを操作する転写因子が、DNAに物理的に近づきやすくなります。H2A.Zが「遺伝子の読み取りを助ける」と言われるのは、このためです。

この「ゆるみやすさ」は、読者の方の体のなかでも常に起きている調整です。細胞が状況に応じてどの遺伝子を使うかを、いちいちDNAを書き換えることなく、糸巻きの部品を付け替えるだけで柔軟に変えられる。これがエピジェネティクス（DNAの配列そのものは変えずに遺伝子の働きを調節するしくみ）の本質であり、H2A.Zはその実行部隊のひとつなのです。より広い枠組みはエピジェネティクスの解説もあわせてご覧ください。

3. 2つの型の違い ─ 3か所しか違わないのに役割は別

ヒトのH2A.Zには、よく似た2つの型（H2A.Z.1とH2A.Z.2）があります。アミノ酸の並びはたった3か所しか違わないのに、細胞周期の制御や染色体の分配では、それぞれ別々の欠かせない仕事をしています。

ヒトを含む脊椎動物では、進化の途中で遺伝子が重複したことにより、H2A.Zは2つの型として存在するようになりました。H2A.Z.1はH2AZ1遺伝子（旧称H2AFZ）から、H2A.Z.2はH2AZ2遺伝子（旧称H2AFV）からつくられます[2]。遺伝子検索の際は、現在の正式名称であるH2AZ1・H2AZ2で調べると情報にたどり着きやすいでしょう。

驚くべきことに、この2つの型はタンパク質全体でわずか3個のアミノ酸しか違いません[2]。それでも、両者には共通する機能がある一方、遺伝子や細胞の状況によって異なる役割を示すことが分かっています。とくに注目されるのが、糸巻きの折りたたみ構造の内側にある38番目のアミノ酸の違い（H2A.Z.1ではセリン、H2A.Z.2ではスレオニン）です。このわずかな側鎖の差が、部品どうしが接するL1ループ領域に、はっきりした構造の多様性（構造多型）を引き起こすことが、ヒトのヌクレオソームの結晶構造解析から示されています[3]。生きた細胞での動態解析でも、H2A.Z.2を含むヌクレオソームのほうがH2A.Z.1を含むものより安定していて、クロマチンから入れ替わる速度が遅いことがわかっています[3]。

両者の機能は完全に分離しているわけではありませんが、研究ではそれぞれに特徴的な役割も報告されています。H2A.Z.1は、細胞の増殖にかかわる遺伝子の制御に関与します。一方、H2A.Z.2については、染色体の中央にあるセントロメアにおける染色体分配や姉妹染色分体の結合維持への関与が報告されています。

「たった3か所の違い」が、共通する機能を保ちながらも異なる分子特性や役割につながるという事実は、読者の方にとっても示唆に富みます。後半でお話しするフローティング・ハーバー症候群の研究では、とくにH2A.Z.2の適切な配置が頭蓋顔面の発生に重要であることが示されています。ごく小さな分子の違いが、体の発生という大きな結果を左右しうる。ここに、遺伝子の世界の奥深さがあります。

4. 出し入れの仕組み ─ 入れる装置と抜く担当がいる

H2A.Zがゲノムの決まった場所にだけ存在できるのは、H2A.Zを「入れる」専用の装置と、「抜く」専用の担当タンパク質が、たえず出し入れを繰り返しているからです。この動的なサイクルが、H2A.Zの居場所を精密に決めています。

H2A.Zをクロマチンへ組み込むのは、SWR1／SRCAP複合体と呼ばれる装置です。これはクロマチンリモデリング装置の一種で、ATPというエネルギー通貨を分解しながら、ヌクレオソームのなかの標準型H2Aを、H2A.Zへと置き換えます。標準型のヌクレオソームから、まず片側だけがH2A.Zに変わった中間状態を経て、両側ともH2A.Zになった状態へと、段階的に進んでいきます。

この装置が標的のヌクレオソームを見分けるしくみは、とても精巧です。近年の生化学的な研究により、SWR1複合体はヌクレオソームの両面にある2つの酸性パッチを、はさみのように同時につかまえて、部品の抜き差しを強力に進めていることがわかってきました[4]。両面の酸性パッチのうち片方が欠けただけでも、この装置はうまく結合できず、置き換えの働きが失われます[4]。

一方、いったん組み込まれたH2A.Zも、遺伝子の読み取りが通り過ぎるときやDNAの修復のときには、すみやかに抜き取られる必要があります。この「抜く」役割をヒトで専門に担うのが、ANP32Eというタンパク質です[5]。ANP32Eは、H2A.Zの端にある固定用の部分（ドッキングドメイン）の特徴的な構造を精密に見分けて結合し、H2A.Zをヌクレオソームから引き抜きます[5]。標準型H2Aにはこの部分を分断するアミノ酸があるのに対し、H2A.Zではその構造がなめらかに伸びており、ANP32Eはこの違いを目印にしているのです。

このANP32EによるH2A.Zの抜き取りは、遺伝子のスイッチ部分にH2A.Zが過剰にたまるのを防ぎ、エンハンサーなどのエピジェネティクス状態をリセットし、止まっていた読み取りの再開やDNA損傷の修復を可能にする、なくてはならないプロセスです。読者の方にとっての意味を一言でいえば、H2A.Zは「置いたら終わり」ではなく、「置く・抜く」の絶妙なバランスのうえで働いている、動的な調整装置だということです。この出し入れのバランスが崩れると、後半でお話しするように、がんのゲノム不安定性にもつながってきます。

5. 遺伝子スイッチとしての二面性 ─ オンにもオフにも働く

H2A.Zは、同じ分子でありながら、遺伝子をオンにする方向にもオフにする方向にも働きます。この一見矛盾した性質は、H2A.Z自身にどんな「印（化学修飾）」が付くかによって切り替えられています。

H2A.Zは、遺伝子の読み取り開始点のすぐ下流にあるヌクレオソームに強く集まります。ここでのH2A.Zの働きは状況しだいで、遺伝子の活性化と抑制の両方にかかわる「可変抵抗器（レオスタット）」のような役割を果たします。読み取りを始めたRNAポリメラーゼIIを、開始点から少し進んだ場所で一時停止させておき、適切な合図が来たら一気に読み取りを再開させる。このメリハリを生む物理的な関門として、H2A.Zが働いているのです。

この二面性を決めているのが、H2A.Z自身に付く化学修飾です。胚性幹細胞（体のあらゆる細胞になれる細胞）では、多くの発生関連遺伝子のスイッチが、活性化の印と抑制の印を同時に持つ「二価性」の状態で、分化の合図を待って待機しています。この待機状態を保つとき、ポリコームという抑制複合体が、H2A.Zの端のリジン（120番・121番・125番）にユビキチンという小さな目印を1個付けます[6]。

ユビキチンが付いたH2A.Zは、抑制的なクロマチン状態を強め、さらに立体的な邪魔をすることで、遺伝子を活性化するBRD2などのタンパク質がスイッチ部分に結合するのを妨げます[6]。逆に、遺伝子が活性化されるときには、このユビキチンが外され、代わりにH2A.Zのしっぽがアセチル化されます。アセチル化されたH2A.Zは、BRD2やBRD4といった活性化タンパク質を強力に呼び込み、RNAポリメラーゼIIをたぐり寄せて、生産的な読み取りを一気に駆動します。

つまりH2A.Zは、それ自体が「オン専用」でも「オフ専用」でもなく、付箋の付け替えによってどちらにも切り替わる、賢いスイッチなのです。読者の方にとっての意味は、遺伝子の働きが「あるかないか」の単純なものではなく、細かく調整された連続的なものだということです。この繊細な調整のしくみが、次にお話しするゲノムの安定性の維持にも生きてきます。

6. ゲノムの守り ─ DNA修復・複製・そしてがんとの関係

H2A.Zは、遺伝子のスイッチだけでなく、DNAの傷を直す作業やDNAをコピーする作業でも、クロマチンを開いたり閉じたりして、ゲノムが壊れないよう支えています。この出し入れのバランスが崩れると、逆にゲノムが不安定になり、がんとの関係も見えてきます。

DNAが二本とも切れる重い損傷（二本鎖切断）が起きると、H2A.Zは数分以内にその場所へ一時的に集まります。しかし、効率よく修復するためには、集まったH2A.Zをすばやく抜き取らなければなりません。ANP32EがH2A.Zを損傷部位から抜くと、クロマチンが「開いた」状態になり、相同組換えや非相同末端結合といった修復のしくみが働けるようになります[7]。実際、ANP32EによるH2A.Zの抜き取りがうまくいかないと、クロマチンが閉じた状態にとどまり、DNAの末端が過剰に削られて、不適切な修復経路が選ばれ、ゲノムが不安定になることが示されています[7]。

DNAをコピーする作業でも、H2A.Zは重要な役割を果たします。H2A.Zを含むヌクレオソームは、DNAコピーが早く始まる「初期複製起点」を指定する目印づくりの最上流に位置しています。ヒト細胞を用いた研究では、H2A.Zを含むヌクレオソームがSUV420H1という酵素と直接結合してH4K20me2という目印の付加を促し、この目印が複製の開始装置ORC1の結合に必須であることが示されました。この「SUV420H1─H4K20me2─ORC1」という一連の流れの起点にH2A.Zがあり、H2A.Zを組み込むSRCAPが減ると、ゲノム全体で複製の開始が滞り、複製ストレスが生じます[8]。

一方で、H2A.Zの出し入れが過剰になると、逆にゲノムが危険にさらされます。トリプルネガティブ乳がんなどの悪性腫瘍では、H2A.Z専用の抜き取り担当であるANP32Eが、がん遺伝子MYCの活性化とともに過剰に働いていることが観察されています。ANP32Eが過剰になるとH2A.Zの入れ替わりが異常に速まり、遺伝子の読み取りが乱れて、DNAとRNAが異常に絡み合ったRループという構造が、DNAコピーと読み取りがぶつかる場所にたまります。これがATRという見張り役を介したDNA損傷応答をたえず作動させ、がん細胞のゲノムのもろさと転移能を高めることが報告されています[9]。この研究は、ATRを阻害する薬が、ANP32Eが過剰ながんに対する治療戦略になりうる可能性を示しています[9]。

なお、がんの薬物療法にかかわる話題は、あくまで研究の動向としてご紹介するものです。ここで読者の方に持ち帰っていただきたいのは、H2A.Zの「ちょうどよい出し入れ」がゲノムを守り、その加減が狂うと病気につながる、というバランスの感覚です。多すぎても少なすぎてもいけない、という繊細さこそが、この分子の本質なのです。

7. フローティング・ハーバー症候群 ─ H2A.Zと病気をつなぐ道すじ

H2AZ1/H2AZ2自体の病的バリアントによるヒト疾患については、SRCAP関連フローティング・ハーバー症候群ほど疾患概念が確立していません。一方、H2A.Zをはめ込む装置SRCAPの遺伝子変異は、フローティング・ハーバー症候群という先天性の発達障害を起こします。この病気は、クロマチンの調節役の異常が発達に影響する「クロマチノパチー」の代表例です。

フローティング・ハーバー症候群は、低身長、骨の成熟の遅れ、言葉の発達の遅れ、そして特徴的な顔つき（三角形の顔、大きな鼻など）を特徴とする、まれな先天性の発達障害です。この病気の根本原因は、H2A.Zを組み込むクロマチンリモデラーであるSRCAP遺伝子の、片方のコピーに生じる末端切断型（トランケーション）の変異です[10]。

変異したSRCAPタンパク質は、核のなかへ入る能力を失い、神経堤細胞（顔や頭蓋の形をつくるもとになる細胞）の遺伝子プログラムを大きく乱すことで、頭や顔の形成に異常をきたします[10]。興味深いことに、このフローティング・ハーバー症候群の特徴は、2つのH2A.Zの型のうち、H2A.Z.2の働きの低下によって特異的に引き起こされることが、カエルの胚を使った研究で示されています[10]。顔の形づくりにかかわるエンハンサー領域にはH2A.Z.2が優先的に組み込まれており、2つの型のあいだのたった1つのアミノ酸の違い（38番目のセリンとスレオニン）が、神経堤での特異的な働きを決めているのです[10]。

この病気は、常染色体顕性（優性）遺伝の形をとり、多くは新生突然変異（de novo変異）として、つまり親には無く子に初めて生じた変化として発症します。変異のタイプはナンセンス変異やフレームシフト変異で、タンパク質の末端が欠けた形になります。

お子さんにこうした診断がついたご家族にとって、この道すじを知っておくことには意味があります。フローティング・ハーバー症候群は、H2A.Zという普遍的なしくみの一部が、発生というかたちで表に出た例です。まれな病気ではありますが、その背後にあるのは、わたしたちみんなの細胞で日々働いている、ありふれたクロマチンの調整のしくみです。ですから、この病気を理解することは、より大きなクロマチノパチーという疾患群全体の理解にもつながっていきます。

8. 記憶と加齢 ─ 脳では「記憶のブレーキ」として働く

脳の神経科学の分野では、H2A.Zは記憶を抑える「サプレッサー（抑制因子）」として働くことが分かってきました。学習のあとにH2A.Zが抜き取られることで、記憶に必要な遺伝子が読み取れるようになります。

恐怖を伴う学習などの課題のあと、記憶にかかわる海馬や皮質の神経細胞では、記憶に必要な遺伝子のスイッチ部分から、H2A.Zがすばやく抜き取られます。このH2A.Zの抜き取りが、それまでかかっていた抑制のブレーキを外し、学習によって呼び起こされる遺伝子の読み取りを許して、短期の記憶から長期の記憶への移行を助けると考えられています[11]。マウスの実験では、Tip60阻害薬Nu9056によってH2A.Zの取り込みを減少させると、恐怖記憶のシステム固定化が促進されることが報告されています[11]。

また、加齢に伴って海馬の神経細胞ではH2A.Zが過剰にたまる傾向があり、これが遺伝子の抑制状態を強めて、加齢による記憶力の低下の一因になっている可能性が、マウスのゲノム全体の解析から示唆されています[12]。そのため、H2A.Zの動きを制御する薬は、記憶障害に対する新しいエピジェネティック治療の標的として、研究段階で注目されています。

これらはまだ動物実験の段階の知見で、ヒトの治療に直接結びつくものではありません。ただ、読者の方にとって興味深いのは、DNAを開け閉めするという同じしくみが、病気の発生から記憶や加齢まで、こんなにも異なる場面で共通して使われている、という点ではないでしょうか。体のなかの一貫した論理を垣間見ることができます。

9. 植物の温度センサー ─ 気温を遺伝子の言葉に翻訳する

植物では、H2A.Zを含むヌクレオソームが温度応答の分子機構の一部として働きます。いわば「温度計」のような役割で、気温が上がるとH2A.Zがクロマチンから抜け、温度に応じた遺伝子が読み取れるようになります。

シロイヌナズナという実験によく使われる植物では、H2A.Zが環境温度の変化を分子のレベルで感じ取る、驚くべきセンサーとして働きます。低い温度では、温度に反応する遺伝子のスイッチ部分にH2A.Zを含むヌクレオソームがしっかり結合し、転写因子が近づくのを妨げて、余計な読み取りを防いでいます。ところが温度が上がると、ヌクレオソームが不安定になってH2A.Zがすばやく抜け、活性化因子がDNAに結合できるようになって、開花などの合図がオンになります[13]。

H2A.Zを組み込む装置の部品が欠けた変異体の植物では、H2A.Zがうまく組み込まれないため、たとえ低温の環境に置かれていても「暑い」と誤って認識し、いつも早く花を咲かせるような高温反応を示します[13]。これは、ヒストンバリアントの物理的な動きが、外の世界の熱エネルギーを、そのまま遺伝子の働きへと翻訳する「エピジェネティックな温度計」として機能していることを、はっきりと示しています。

植物の話は、ヒトの病気とは直接の関係がない基礎的な知見です。それでも、気候変動のもとでのストレス記憶を活用した、環境に強い植物の開発など、応用への広がりが期待されています。ヒトの記憶抑制と植物の温度感知が、同じH2A.Zの「抜き取り」というしくみで説明できる。生命が、限られた部品を場面ごとに賢く使い回していることが、よく分かる例です。

10. 臨床とのつながり ─ 遺伝子診断・遺伝形式・遺伝カウンセリング

H2A.Zは基礎研究の言葉ですが、その臨床での接点は、SRCAP遺伝子の変異による疾患の診断と、その遺伝形式の理解、そして遺伝カウンセリングにあります。H2A.Zそのものを検査する場面は、現時点では限られています。

H2A.Z自体は、遺伝子のスイッチや染色体分配、DNA修復を担う「しくみ」の部品であり、これを直接調べる遺伝子検査が日常的に行われるわけではありません。臨床で意味を持つのは、H2A.Zの組み込みを担うSRCAP遺伝子の変異が疑われる場面、すなわちフローティング・ハーバー症候群が想定されるときです。低身長・言葉の発達の遅れ・特徴的な顔つきといった所見から疑われた場合、SRCAP遺伝子を対象とした遺伝学的検査が診断の決め手になります。表現型が重なるルビンシュタイン・テイビ症候群のNGSパネル検査には、SRCAP遺伝子も対象として含まれています。

遺伝形式の理解も、ご家族にとって大切な情報です。フローティング・ハーバー症候群は常染色体顕性（優性）遺伝の形をとりますが、多くは親に無い新生突然変異として生じます。この場合、ご両親がその変異を持っていなければ、次のお子さんに同じ病気が起こる確率は一般に低いと考えられます。ただし、ごくまれに親の生殖細胞にモザイク（一部の細胞にだけ変異がある状態）がある可能性は残るため、正確な再発リスクの見立てには、個別の状況の確認が必要になります。

こうした「遺伝するのか」「次の子はどうなるのか」という問いに、事実に基づいて向き合う場が遺伝カウンセリングです。当院では臨床遺伝専門医が、ご家族歴や検査結果を整理しながら、これからの見通しを一緒に描いていく前提で対応しています。H2A.Zという分子の理解は、その見通しを持つための土台になります。

よくある質問（FAQ）

参考文献

• [1] Histone variant H2A.Z modulates nucleosome dynamics to promote DNA accessibility. Nat Commun. 2023. [PMC9918499]
• [2] Integrated analysis of H2A.Z isoforms function reveals a complex interplay in gene regulation. eLife. 2020. [eLife 53375]
• [3] Structural polymorphism in the L1 loop regions of human H2A.Z.1 and H2A.Z.2. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2013;69(Pt 12):2431-2439. [PubMed 24311584]
• [4] Dual engagement of the nucleosomal acidic patches is essential for deposition of histone H2A.Z by SWR1C. eLife. 2023. [PMC10402270]
• [5] ANP32E is a histone chaperone that removes H2A.Z from chromatin. Nature. 2014. [PubMed 24463511]
• [6] H2A.Z.1 Monoubiquitylation Antagonizes BRD2 to Maintain Poised Chromatin in ESCs. Cell Rep. 2016. [PMC4764991]
• [7] Histone chaperone Anp32e removes H2A.Z from DNA double-strand breaks and promotes nucleosome reorganization and DNA repair. Proc Natl Acad Sci U S A. 2015. [PubMed 26034280]
• [8] H2A.Z facilitates licensing and activation of early replication origins. Nature. 2020. [PubMed 31875854]
• [9] ANP32E drives vulnerability to ATR inhibitors by inducing R-loops-dependent transcription replication conflicts in triple negative breast cancer. Nat Commun. 2025. [PubMed 40382323]
• [10] Single amino acid change underlies distinct roles of H2A.Z subtypes in human syndrome. Cell. 2019;178(6):1421-1436.e24. [PMC7103420]
• [11] Blocking H2A.Z Incorporation via Tip60 Inhibition Promotes Systems Consolidation of Fear Memory in Mice. eNeuro. 2018. [PMC6223110]
• [12] Learning and Age-Related Changes in Genome-wide H2A.Z Binding in the Mouse Hippocampus. Cell Rep. 2018. [PubMed 29386101]
• [13] H2A.Z-containing nucleosomes mediate the thermosensory response in Arabidopsis. Cell. 2010. [PubMed 20079334]

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