GOLGA7遺伝子とは？がん遺伝子NRASの輸送とパルミトイル化を担うゴルジ体タンパク質を遺伝専門医が解説

細胞の中でタンパク質を仕分けする「郵便局」のような器官がゴルジ体です。その表面にくっついて働く小さなタンパク質がGOLGA7（別名GCP16）で、近年、がん遺伝子NRASを細胞膜まで運ぶ「専用の運び屋」であることがわかり、世界のがん研究者から熱い注目を集めています。この記事では、GOLGA7の基本的な働きから、白血病・悪性黒色腫などのがん、X連鎖知的障害、ウイルス感染との意外なつながり、そして新しい治療標的としての可能性までを、遺伝専門医がやさしく整理して解説します。

1. GOLGA7遺伝子とは：ゴルジ体で働く小さな「縁の下の力持ち」

GOLGA7は、正式名称を「Golgin subfamily A member 7（ゴルジンサブファミリーA・メンバー7）」といい、研究の歴史のなかではGCP16という別名でよく登場します。名前に「ゴルジン」とついていますが、細胞骨格のように長く伸びた典型的なゴルジンタンパク質とは性格が異なり、ゴルジ体の外側の膜に浅く貼りつく末梢膜タンパク質です。わずか137個のアミノ酸からなり、分子量は約16キロダルトンという、細胞内では非常に小柄なタンパク質ですが、その働きは近年になって驚くほど多彩であることが明らかになってきました[1]。

GOLGA7が働く舞台であるゴルジ体は、細胞の中でタンパク質や脂質を「仕分け・加工・発送」する物流拠点です。この物流拠点の膜の上で、GOLGA7は自分ひとりで何かを作るのではなく、他のタンパク質を支え、正しい場所へ送り届ける「サポート役」として機能します。最初にGOLGA7が発見されたのは2003年で、ゴルジ体の大きな構造タンパク質GCP170と結合する相手として同定されました[3]。その後の研究で、GOLGA7の本当の重要性は、脂質を付ける酵素「ZDHHC」ファミリーのパートナーとしての役割にあることが判明していきます。

ここで先に大切な点をお伝えしておきます。GOLGA7は研究の世界では大変ホットな遺伝子ですが、GOLGA7そのものの変異が原因となる、名前のついた遺伝性疾患（メンデル遺伝病）は、現時点では確立していません。後で述べるように、病気との関わりの多くは、GOLGA7が支えているパートナー酵素ZDHHC9の変異を介して現れます。したがってGOLGA7は、いまのところ病院の遺伝子検査で「調べる対象」というよりも、がんや神経の病気の仕組みを解き明かし、新しい薬を生み出すための「研究・創薬の標的」として重要な遺伝子だと理解してください。

2. 遺伝子とタンパク質の構造・発現：どこにあって、どこで働くのか

GOLGA7遺伝子は、ヒトの8番染色体の短腕（8p11.21）にあり、DNA上で約21キロベース（2万1千塩基対）ほどの領域を占めています[2]。この遺伝子からは、選択的スプライシングという仕組みによって複数のタイプのmRNA（設計図のコピー）が作られますが、最終的に主に翻訳されるタンパク質は137アミノ酸の1種類です[1]。

GOLGA7は全身のさまざまな組織で日常的に作られていますが、とくに脳での発現が目立ちます。なかでも、左右の大脳半球をつなぐ最大の神経線維の束である脳梁（のうりょう）で高いレベルで発現していることが知られています。さらに、神経を包む絶縁体であるミエリン（髄鞘）を作る細胞であるオリゴデンドロサイトでは、GOLGA7が特に濃く発現していることが、細胞ごとに遺伝子発現を調べる解析で明らかになっています[9]。この「脳・白質での高い発現」という事実は、後で述べる知的障害との関わりを理解するうえで重要な伏線になります。

GOLGA7の一次配列（アミノ酸の並び）のなかで最も重要なのが、69番目と72番目のシステイン（Cys69・Cys72）という2つのアミノ酸です。ここに脂質が付くことでGOLGA7はゴルジ体の膜に繋ぎとめられます。実験でこの2か所を同時に別のアミノ酸へ変えると、GOLGA7は脂質の錨を失って膜から離れ、細胞質へばらけてしまい、パートナー酵素を支える力も失われます[1]。まさに「たった2つのアミノ酸」がGOLGA7の働きの生命線なのです。

GOLGA7は単独で何かをするのではなく、多くのタンパク質と物理的に結合してネットワークを作ります。最初に見つかった結合相手が、ゴルジ体の大きな構造タンパク質GCP170で、これがGOLGA7をゴルジ膜上の正しい位置に留める初期の足場になります[3]。そのほかにも、細胞骨格をゴルジ膜の近くに固定するα-アクチニン2（ACTN2）、電位依存性カリウムチャネルの補助サブユニット（KCNIP2・KCNIP3・KCNIP4）、神経細胞のカルシウムセンサーであるニューロカルシンδ（NCALD）、受容体型チロシンキナーゼのFGFR3など、神経や心筋の興奮性・シグナル伝達に関わる幅広い分子との結合が報告されています[1]。また、モデル生物のアフリカツメガエルでは、GOLGA7が脳・眼・心臓・腎臓・肝臓や、発生途中の神経管に分布し、体づくりの初期から欠かせない働きをもつことが示されており、この遺伝子が進化的に強く保存されてきた背景をうかがわせます。

3. パルミトイル化とシャペロン機能：酵素ZDHHCを支える相棒

GOLGA7を理解するうえで避けて通れないのが、パルミトイル化という現象です。これは、タンパク質のシステインという特定のアミノ酸に、パルミチン酸という長い脂肪酸を「あとから付ける」化学修飾で、S-パルミトイル化やS-アシル化とも呼ばれます。脂質は水になじまない性質を持つため、パルミチン酸が付いたタンパク質は細胞の膜に貼りつきやすくなります。つまりパルミトイル化は、タンパク質に「膜に集まりなさい」という住所ラベルを貼るような役割を果たしています。

GOLGA7の第一の顔が、このシャペロン（介添え役）としての機能です。ZDHHC酵素、とくにZDHHC9は、単独では膜になじむ部分の性質のせいで不安定で、放っておくと固まって（凝集して）しまいます。ここにGOLGA7が結合すると、ZDHHC9は正しい形に折りたたまれ、不要な分解から守られ、酵素としての活性を保てるようになります[5]。GOLGA7は、ZDHHC9だけでなくZDHHC5・ZDHHC8・ZDHHC14・ZDHHC18といった複数の酵素を支えることが知られており、まさにパルミトイル化ネットワーク全体を陰で支える存在です。なかでもZDHHC9とGOLGA7が組んだ複合体は、がん遺伝子であるHRAS・NRASにパルミチン酸を付ける、主要なRas特異的パルミトイル転移酵素として働きます[4]。

GOLGA7の2つの顔。左：酵素ZDHHC9を安定させるシャペロン機能。右：脂質修飾を受けたNRASを輸送小胞へ積み込み、細胞膜まで届けるキャリア機能。この2つは別々の働きです。

近年のクライオ電子顕微鏡（極低温で分子を観察する最先端技術）による構造解析では、GOLGA7とZDHHC酵素が結合する「接着面」の詳細が原子レベルで見えてきました。ZDHHC酵素側の特徴的な配列（RNYRモチーフ）と、GOLGA7側の配列（RDYSモチーフ）が直接触れ合って、しっかりとした結合面を作っていることがわかっています[6]。この共通の結合様式のおかげで、GOLGA7は複数のZDHHC酵素と柔軟に手を組める一方、この接着面を壊すような変異が起きると、複合体そのものが不安定になってしまいます。

パルミトイル化という反応そのものは、2つのステップで進みます。まずZDHHC酵素が自分自身に脂質を一時的に取り込み（自己パルミトイル化）、続いてその脂質を標的タンパク質へ受け渡します。酵母がもつGOLGA7の相同体「Erf4」とZDHHC9の相同体「Erf2」を使った古典的な研究から、補助役であるErf4は、触媒中心が作る不安定な脂質中間体を構造的に守り、酵素が誤って分解される経路から保護することがわかっています[5]。GOLGA7がZDHHC9に対して果たす役割も、これと本質的に同じだと考えられています。さらにこの反応は、細胞内の酸化ストレスによっても調節されます。活性酸素種（ROS）が酵素の反応中心にあるシステインを可逆的に酸化すると、脂質中間体を作る能力が一時的に失われ、パルミトイル化のネットワーク全体にブレーキがかかります。つまりGOLGA7が支える仕組みは、細胞の状態に応じて動的にオン・オフされる、しなやかなシステムなのです。

パルミトイル化のもう一つの特徴は、「付けたり外したりできる」可逆的な修飾だという点です。付けるのがZDHHC酵素なら、外すのはチオエステラーゼと呼ばれる別の酵素で、両者のバランスによって、タンパク質がゴルジ体と細胞膜の間を行き来する速さが決まります。脂質が付いている間はタンパク質が膜に集まり、外れると膜から離れて再びゴルジ体へ戻る——この「膜のあいだのシャトル運行」を成立させるうえで、GOLGA7による安定した酵素供給と、正しい場所への配送が重要な意味を持ちます。GOLGA7を失うと、この往復のリズムが乱れ、タンパク質が本来届くべき場所へ届かなくなるのです。

4. NRAS輸送とがん：GOLGA7が「がん治療の宝」と呼ばれる理由

GOLGA7の第二の顔、そして最も研究者を興奮させている発見が、NRASというがん遺伝子の「運び屋」としての機能です。NRASは細胞の増殖スイッチとして働く小さなタンパク質で、その活性化型の変異は、急性骨髄性白血病などの血液のがんや、悪性黒色腫（メラノーマ）、大腸がんなどの直接の原因（ドライバー遺伝子）になります。重要なのは、NRASが増殖のシグナルを発信するには、細胞膜という「発信基地」に正しく届いていることが絶対条件だという点です。

従来は、NRASはゴルジ体でZDHHC9-GOLGA7複合体によってパルミトイル化を受け、その脂質を頼りに細胞膜へ運ばれると考えられてきました。ところが2024年に報告された精密なノックアウト実験が、この常識を塗り替えます。ゲノム編集（CRISPR-Cas9）でGOLGA7を完全に失わせたがん細胞では、意外にもNRASのパルミトイル化の量は減っていませんでした。ほかのZDHHC酵素が肩代わりしていたためです。それにもかかわらず、脂質修飾は十分あるのに、GOLGA7を失った細胞のNRASは細胞膜へたどり着けず、ゴルジ体の周りに強く閉じ込められて溜まってしまったのです[7]。

この現象は、NRASにだけ起こる非常に特異的なもので、よく似た兄弟分子であるHRASやKRASでは観察されません[7]。RASの3兄弟は本体部分の配列が95%以上も似ているのに、C末端の可変領域という「しっぽ」の部分のわずかな違いが、GOLGA7という運び屋を必要とするかどうかの差を生んでいると考えられています。つまりGOLGA7は、「脂質を付ける酵素の補助役」という顔とは切り離された、NRAS専用の輸送キャリアという独立した顔を持っていたのです。

GOLGA7を失ったときにNRASだけが足止めされ、HRASやKRASが影響を受けないのはなぜか——この問いは、薬を設計するうえでとても重要です。RASの3兄弟は、増殖スイッチとして働く本体部分がほとんど同じですが、膜へ係留されるためのC末端の「しっぽ（超可変領域）」の配列や電荷が微妙に異なります。この小さな違いが、GOLGA7という運び屋を必要とするかどうかを決めていると考えられています[7]。KRASにいたっては、そもそもパルミトイル化を受けず、小胞を使わない別のルートで細胞膜へ移動します。同じRASでも膜へ向かう道が違うからこそ、NRASだけを選んで止めるという、狙いを絞った治療の可能性が生まれるのです。

この発見が「がん治療の宝」と呼ばれるのは、動物実験での結果があまりに鮮やかだったからです。NRAS変異で発症するマウスの骨髄性白血病モデルで、あとからGOLGA7を失わせると、暴走NRASの細胞膜への移行が物理的に断たれ、増殖シグナル（MAPK経路やPI3K経路）が沈黙し、白血病細胞の増殖が強く抑えられて生存期間が大きく延びました[8]。さらに驚くべきことに、GOLGA7を全身で最初から失わせると胎児は育たない（胚性致死）一方で、大人になってからGOLGA7を失わせても、正常な血液づくり（造血）には目立った異常が出ず、測定できるような全身の毒性も見られませんでした[8]。

この「正常細胞は困らないのに、がん細胞だけが致命傷を負う」という性質は、副作用の少ないがん治療を目指すうえで理想的な標的であることを意味します。NRAS変異は急性骨髄性白血病や若年性骨髄単球性白血病などのRAS関連の血液腫瘍で重要な役割を果たしますが、NRAS本体を直接ふさぐ薬はまだ実用化されていません。GOLGA7を介した輸送を止めるという戦略は、こうした難治性がんに対する新しい突破口として期待されています。

なぜ「細胞膜に届くこと」がそれほど決定的なのかを、もう少し補足します。NRASが細胞膜で活性化すると、そこを起点にRAF-MEK-ERKという増殖の指令系統（MAPK経路）と、細胞の生存を支えるPI3K-AKT経路という、2つの主要なシグナルの流れが動き出します。これらは細胞に「増えろ」「死ぬな」という号令を送り続け、がん細胞が無限に増殖する原動力になります。ところがNRASがゴルジ体に閉じ込められて細胞膜に届かないと、これらの号令の発信基地そのものが失われ、変異で暴走スイッチが入っていても指令を出せない状態になります。GOLGA7を止めることは、暴走したエンジンを壊すのではなく、エンジンをコントロールパネルから物理的に切り離す発想だと言えます。

5. 神経発達とX連鎖知的障害：脳の白質を守るはたらき

GOLGA7の病気との関わりは、多くの場合、パートナー酵素であるZDHHC9を介して現れます。X染色体上にあるZDHHC9遺伝子の機能が失われる変異は、ZDHHC9関連X連鎖知的障害という病気の主要な原因です。この病気の患者さん（主に男性）は、軽度から中等度の知的障害に加え、顔つきの特徴、言葉の遅れ、てんかんを示すことがあります。そして脳のMRI画像では、脳梁の体積が小さくなり、白質の微細な構造が乱れていることが一貫して観察されています。

この白質の異常の背景に、GOLGA7とZDHHC9の連携が深く関わっています。ミエリンを作る成熟したオリゴデンドロサイトでは、ZDHHC9-GOLGA7複合体が最も活発なパルミトイル化酵素として働いており、ミエリンの物理的な接着に欠かせない「ミエリン塩基性タンパク質（MBP）」に脂質を付けています[9]。ZDHHC9を失ったマウスでは、MBPへの脂質付けがうまくいかず、オリゴデンドロサイトの成熟のバランスが崩れ、ミエリンの質が落ちて脳梁が萎縮してしまいます。さらに興味深いのは、ミエリンを新しく作る「前線基地」への酵素の配送に、GOLGA7による物理的なアンカー（つなぎとめ）と輸送が必要であり、この配送が破綻すると白質異常につながるという点です[9]。

知的障害の患者さんから見つかったZDHHC9の点変異（R148WやP150Sなど）を詳しく調べると、酵素反応の最初のステップである自己パルミトイル化がうまくいかなくなっています。興味深いことに、GOLGA7を多めに供給した培養細胞では、これらの変異酵素がミエリン塩基性タンパク質へ脂質を付ける力をある程度取り戻すことも示されました[9]。さらに成熟したオリゴデンドロサイトの中では、正常なZDHHC9がGOLGA7に導かれて突起の先端にあるミエリン新生の拠点（ゴルジ・アウトポスト）へ正しく運ばれるのに対し、P150S変異酵素は行き先を見失い、細胞体の周りに留まってしまうことが観察されています[9]。GOLGA7による「正しい場所への配送」が、脳の白質を健やかに保つうえでいかに重要かがよくわかります。

ZDHHC9-GOLGA7は、神経細胞ではRASや別の小さなGタンパク質に脂質を付ける役割も担い、これが樹状突起（神経の枝分かれ）の形成や、興奮性と抑制性のバランスを決めています。実際、Zdhhc9を失ったマウスは、不安の低下や筋緊張の低下に加え、てんかんに似た脳波を示すことが報告されており、知的障害とてんかんが合併する仕組みを分子レベルで裏づけています[10]。ZDHHC9関連X連鎖知的障害やその他の非症候性X連鎖知的障害については、知的障害の遺伝子検査のページもあわせてご覧ください。

6. 細胞死とウイルス感染：GOLGA7の意外な二役

GOLGA7の働きは、がんや神経の病気にとどまりません。もう一つの顔が、特殊な細胞死の引き金としての役割です。GOLGA7は、細胞膜に多いパルミトイル化酵素ZDHHC5と互いに支え合う複合体を作り、ある種の化学物質の刺激を受けると、細胞をアポトーシスとは異なる方法で死に至らせることが知られています[11]。

具体的には、CIL56という化合物や、現在臨床試験が進む薬剤テガヴィヴィントが、この経路を通じてカスパーゼ（アポトーシスの実行酵素）を使わない細胞死を誘発すると報告されています[12]。活性を保ったZDHHC5-GOLGA7複合体が細胞膜に存在し、飽和脂肪酸パルミチン酸の供給が保たれている状況で薬剤が入ると、ゴルジ体から細胞膜への順行性輸送が一時的に止まり、膜の整合性が破綻して修復不能な穴が開き、水と電解質が流れ込んで細胞が膨れて壊れます[12]。これは、分子標的薬に耐性を得たがんを根絶するための新しいアプローチとして注目されています。

この特殊な細胞死が成立するには、脂質の供給が保たれていることも条件になります。アセチルCoAカルボキシラーゼ1（ACC1）や、脂肪酸を長く伸ばす反応に関わるTECRといった酵素が、S-アシル化に必要なパルミチン酸を絶やさず供給していると、薬剤の刺激でゴルジ体から細胞膜への順行輸送が止まったときに、逆方向の膜の流れとの衝突が起き、膜の傷が修復不能なものになります[12]。逆にいえば、この脂質供給やZDHHC5-GOLGA7複合体の活性を操作することで、細胞死のスイッチを制御できる可能性があり、既存の薬が効かなくなったがんに対する新しい切り口として研究が続けられています。

さらにGOLGA7は、ウイルスにも「利用されて」しまいます。新型コロナウイルス（SARS-CoV-2）の表面にあるスパイクタンパク質は、細胞に侵入する際、そのしっぽの部分にある10か所ものシステインに脂質が付く（パルミトイル化される）ことが必要です。宿主細胞のZDHHC5とGOLGA7が、このスパイクの脂質修飾に関わる相手として同定されました[13]。ZDHHC5やGOLGA7を失わせると、スパイク全体の脂質量には大きな破綻がなくても、シュードウイルス（安全に感染実験を行うための模擬ウイルス）が細胞に侵入する効率が大きく低下しました[13]。

この知見からは、興味深い治療の可能性も見えてきます。脂肪酸合成酵素（FASN）を阻害する薬TVB-3166は、パルミチン酸そのものの供給を止めることでスパイクのパルミトイル化を消失させ、致死的なコロナウイルスに感染させたマウスの生存率を大きく改善しました[14]。ウイルスの遺伝子変異による抗体回避を超えて働きうる、宿主側を狙った抗ウイルス戦略として、GOLGA7周辺の脂質修飾システムが研究されています。

7. パラログGOLGA7Bとの違いと、創薬標的としての展望

GOLGA7には、よく似た兄弟遺伝子（パラログ）であるGOLGA7Bが存在します。両者は立体構造や、ZDHHC酵素と手を組むためのモチーフ（RDYS配列など）を共有していますが、体のどこで働くか、どんな病気に関わるかという点では、はっきりと役割分担しています。GOLGA7Bは主にZDHHC5を細胞膜で調整することで、細胞どうしの接着を制御しており、遺伝的な解析では、高糖質食で悪化する重症のニキビ（尋常性痤瘡）との関わりも指摘されています。脳の白質形成を根底から支えるGOLGA7に対し、GOLGA7Bは皮膚や上皮といった末梢の構造の恒常性に軸足を置いている、といえます。GOLGA7Bが調整するZDHHC5は、細胞と細胞をつなぐ接着分子（インテグリンやデスモソームの構成タンパク質など）に脂質を付けて、組織のまとまりを保つ役割を担います。両者を混同すると、どの病気にどちらが関わるのかを取り違えてしまうため、研究の場面でも臨床の場面でも、GOLGA7とGOLGA7Bはていねいに区別することが大切です。

創薬という観点では、GOLGA7は非常に魅力的な標的です。動物実験で示された「大人ではGOLGA7を失っても正常な造血に影響しにくいのに、NRAS駆動性の白血病は強く抑えられる」という安全域の広さは、副作用の少ないがん治療につながる可能性を示しています[8]。今後の方向性として、GOLGA7とZDHHC酵素の結合面をピンポイントで邪魔する分子標的薬や、GOLGA7そのものを分解へ導くPROTAC（標的タンパク質分解誘導薬）といった次世代の薬の開発が期待されています。

なお、RASタンパク質が膜に係留される仕組みには、パルミトイル化のほかにプレニル化という別の脂質修飾も関わっており、KRASのようにパルミトイル化を必要としない兄弟分子も存在します。GOLGA7がなぜNRASだけを選んで運ぶのか、その選別のしくみを原子レベルで解き明かすことが、次の薬の設計につながる重要な課題として残されています。現時点でこれらはいずれも研究段階であり、確立された治療法ではないことにご留意ください。

8. よくある誤解

9. 遺伝専門医からのメッセージ

よくある質問（FAQ）

参考文献

• [1] GOLGA7 – Golgin subfamily A member 7 – Homo sapiens (Human). UniProt (Q7Z5G4). [UniProt]
• [2] GOLGIN A7; GOLGA7. OMIM #609453. Johns Hopkins University. [OMIM 609453]
• [3] Identification and characterization of GCP16, a novel acylated Golgi protein that interacts with GCP170. J Biol Chem. 2003. [PubMed 14522980]
• [4] DHHC9 and GCP16 constitute a human protein fatty acyltransferase with specificity for H- and N-Ras. J Biol Chem. 2005. [PubMed 16000296]
• [5] GCP16 stabilizes the DHHC9 subfamily of protein acyltransferases through a conserved C-terminal cysteine motif. Front Physiol. 2023. [Frontiers]
• [6] Functional dissection of the zDHHC palmitoyltransferase 5-golgin A7 palmitoylation complex. PMC. [PMC12528901]
• [7] GOLGA7 is essential for NRAS trafficking from the Golgi to the plasma membrane but not for its palmitoylation. Cell Commun Signal. 2024. [PMC10845536]
• [8] Loss of Golga7 Suppresses Oncogenic Nras-Driven Leukemogenesis without Detectable Toxicity in Adult Mice. Adv Sci. 2025. [PMC12079550]
• [9] Micro-scale control of oligodendrocyte morphology and myelination by the intellectual disability-linked protein acyltransferase ZDHHC9. eLife. [eLife 97151]
• [10] The X-Linked Intellectual Disability Gene Zdhhc9 Is Essential for Dendrite Outgrowth and Inhibitory Synapse Formation. PubMed. [PubMed 31747610]
• [11] A ZDHHC5-GOLGA7 Protein Acyltransferase Complex Promotes Nonapoptotic Cell Death. PubMed. [PubMed 31631010]
• [12] A clinical drug candidate that triggers non-apoptotic cancer cell death. PMC. [PMC11844650]
• [13] The interactions of ZDHHC5/GOLGA7 with SARS-CoV-2 spike (S) protein and their effects on S protein’s subcellular localization, palmitoylation and pseudovirus entry. PMC. [PMC8711289]
• [14] Fatty Acid Synthase inhibition prevents palmitoylation of SARS-CoV-2 Spike protein and improves survival of mice infected with murine coronavirus. bioRxiv. [bioRxiv]

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この記事の監修・執筆者：仲田 洋美

（臨床遺伝専門医／がん薬物療法専門医／総合内科専門医）

Google公認：仲田洋美 公式プロフィール

ミネルバクリニック院長。1995年に医師免許を取得後、 臨床遺伝学・内科学・腫瘍学を軸に診療を続けてきました。 のべ10万人以上のご家族の意思決定と向き合ってきた臨床遺伝専門医です。

出生前診断（NIPT・確定検査・遺伝カウンセリング）においては、 検査結果の数値そのものだけでなく、 「結果をどう受け止め、どう生きるか」までを医療の責任と捉え、 一貫した遺伝カウンセリングと医学的支援を行っています。

ハイティーンの時期にベルギーで過ごし、 日本人として異文化の中で生活した経験があります。 価値観や宗教観、医療への向き合い方が国や文化によって異なることを体感しました。 この経験は現在の診療においても、 「医学的に正しいこと」と「その人にとって受け止められること」の両立を考える姿勢の基盤となっています。

また、初めての妊娠・出産で一卵性双生児を妊娠し、 36週6日で一人を死産した経験があります。 その出来事は、妊娠・出産が女性の心身に与える影響の大きさ、 そして「トラウマ」となり得る体験の重みを深く考える契機となりました。 現在は、女性を妊娠・出産のトラウマから守る医療を使命の一つとし、 出生前診断や遺伝カウンセリングに取り組んでいます。

出生前診断は単なる検査ではなく、 家族の未来に関わる重要な意思決定です。 年齢や統計だけで判断するのではなく、 医学的根拠と心理的支援の両面から、 ご家族が後悔の少ない選択をできるよう伴走することを大切にしています。

日本人類遺伝学会認定 臨床遺伝専門医／日本内科学会認定 総合内科専門医／ 日本臨床腫瘍学会認定 がん薬物療法専門医。 2025年には APAC地域における出生前検査分野のリーダーとして国際的評価を受け、 複数の海外メディア・専門誌で特集掲載されました。

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