承認済シンボル：GRIP1
遺伝子名：glutamate receptor interacting protein 1
参照：
HGNC: 18708
NCBI：18708
遺伝子OMIM番号604597
Ensembl :ENSG00000155974
UCSC : uc001stk.4
AllianceGenome : HGNC : 18708
遺伝子のlocus type :タンパク質をコードする
遺伝子のグループ：PDZ domain containing
遺伝子座: 12q14.3
GRIP1遺伝子の機能
GRIP1遺伝子産物は、βカテニン結合活性があると予測。神経伝達物質受容体の輸送、エンドソームからシナプス後膜への輸送、ニューロン突起の配列形成の正の制御、シナプスにおける小胞媒介輸送に関与すると予測。タンパク質の局在の上流または局在内で作用すると予測されている。膜ラフト、神経細胞体、リサイクリングエンドソームを含むいくつかの細胞構成要素に存在すると予測。グルタミン酸作動性シナプスおよびシナプス後密度での活性が予測されている。フレーザー症候群3に関与。
この遺伝子はグルタミン酸受容体相互作用タンパク質ファミリーのメンバーをコードする。コードされている足場タンパク質は、多くの膜貫通タンパク質と結合し、その輸送と膜構成を仲介する。異なるアイソフォームをコードする交互にスプライシングされた転写産物変異体が記載されている。2010年5月、RefSeqより提供。
Setouら（2002）の研究では、AMPA受容体（AMPAR）と呼ばれる細胞内の特定なタンパク質が、運動を担当するタンパク質であるキネシン重鎖と直接相互作用し、細胞の突起に影響を与えることがわかりました。このタンパク質の異常な働きが、マウスでの実験で確認されました。
また、Contractorら（2002）の研究では、あるタンパク質の結合を阻害することによって、神経細胞間の通信に関与するタンパク質の働きが変化し、長期的な神経増強が減少することが報告されました。この長期的な神経増強は、神経細胞間の相互作用に関わるタンパク質の連携が必要であることを示唆しています。
さらに、LiuとCull-Candy（2005）の研究では、特定のタンパク質が神経細胞内のカルシウムイオンの流れを制御し、シナプスの機能を調節していることが明らかになりました。これにより、神経細胞間の情報伝達が調整されています。
これらの研究結果から、細胞内のタンパク質の相互作用が神経細胞の機能に重要な影響を与え、神経伝達や情報処理に関与していることが示唆されています。
GRIP1遺伝子の発現
胎盤（RPKM 1.6）、皮膚（RPKM 1.5）、その他23の組織で幅広く発現
GRIP1遺伝子と関係のある疾患
※OMIIMの中括弧”{ }”は、多因子疾患または感染症に対する感受性に寄与する変異を示す。[ ]は「非疾患」を示し、主に検査値の異常をもたらす遺伝的変異を示す。クエスチョンマーク”? “は、表現型と遺伝子の関係が仮のものであることを示す。エントリ番号の前の数字記号(#)は、記述的なエントリであること、通常は表現型であり、固有の遺伝子座を表さないことを示す。
Fraser syndrome 3 フレーザー症候群3
617667 AR 3
フレーザー症候群は、特定の体の異常を引き起こす遺伝病です。これには、生殖器や呼吸器系の異常、指の結合（合指症）、および陰睾（睾丸が陰嚢に降りてこない状態）などが含まれます。この病気は、遺伝子の変異によって起こります。特に、フレーザー症候群-3は染色体12q14にあるGRIP1遺伝子の変異が原因とされています。
この病気は、親から子へと遺伝することがあり、その遺伝の仕方は「常染色体劣性遺伝」と呼ばれます。これは、両親から異常遺伝子を受け継ぐことで病気が発症することを意味します。
研究では、特定の遺伝子変異を持つフレーザー症候群の患者に見られる身体的特徴についても詳細に説明されています。例えば、顔の特徴（小顎症や嘴状鼻）、皮膚の合指症、生殖器や腎臓の異常などが挙げられます。
さらに、動物実験では、GRIP1遺伝子が機能しないマウスがフレーザー症候群に似た症状を示すことが確認されました。これは、GRIP1遺伝子が人間のフレーザー症候群の発症に関連していることを示唆しています。
簡単に言えば、フレーザー症候群-3は特定の遺伝子変異によって引き起こされる遺伝病で、それによって生殖器や呼吸器の異常、指の合指症などが起こるとされています。この病気は研究が進んでおり、遺伝的原因や体の特徴が徐々に明らかになってきています。
リファレンス
Kiyozumi, D., Sugimoto, N., Sekiguchi, K. Breakdown of the reciprocal stabilization of QBRICK/Frem1, Fras1, and Frem2 at the basement membrane provokes Fraser syndrome-like defects. Proc. Nat. Acad. Sci. 103: 11981-11986, 2006.
Takamiya, K., Kostourou, V., Adams, S., Jadeja, S., Chalepakis, G., Scambler, P. J., Huganir, R. L., Adams, R. H. A direct functional link between the multi-PDZ domain protein GRIP1 and the Fraser syndrome protein Fras1. Nature Genet. 36: 172-177, 2004.
van Haelst, M. M., Maiburg, M., Baujat, G., Jadeja, S., Monti, E., Bland, E., Pearce, K., Fraser Syndrome Collaboration Group, Hennekam, R. C., Scambler, P. J. Molecular study of 33 families with Fraser syndrome: new data and mutation review. Am. J. Med. Genet. 146A: 2252-2257, 2008.
Vogel, M. J., van Zon, P., Brueton, L., Gijzen, M., van Tuil, M. C., Cox, P., Schanze, D., Kariminejad, A., Ghaderi-Sohi, S., Blair, E., Zenker, M., Scambler, P. J., Ploos van Amstel, H. K., van Haelst, M. M. Mutations in GRIP1 cause Fraser syndrome. J. Med. Genet. 49: 303-306, 2012.
