承認済シンボル：BCHE
遺伝子名：butyrylcholinesterase
参照：
HGNC: 983
AllianceGenome : HGNC : 983
NCBI：590
遺伝子OMIM番号177400
Ensembl :ENSG00000114200
UCSC : uc003fem.5
遺伝子のlocus type :タンパク質をコードする
遺伝子のグループ：
遺伝子座: 3q26.1
遺伝子の別名
butyrylcholine esterase
CHE1
CHLE_HUMAN
choline esterase II
cholinesterase
cholinesterase 1
cholinesterase precursor
E1
pseudocholinesterase
概要
BCHE遺伝子は、肝臓で生成され、血液中を流れるブチリルコリンエステラーゼ（プソイドコリンエステラーゼ）という酵素の製造を指示します。この酵素は、全身麻酔時に使われる筋肉を弛緩させる薬剤（コリンエステル系筋弛緩薬）など、特定の薬物を分解する役割を持ちます。これらの薬は、緊急時に迅速に呼吸チューブを挿入する必要がある場合などに、呼吸や運動に関わる筋肉をリラックスさせるために用いられます。
また、シュードコリンエステラーゼは、一部の毒物が神経に届く前にそれらを分解し、体を守る機能も持っています。例えば、特定の農薬、神経に影響を与える毒素、緑イモの皮に含まれるソラニンなどの天然毒素が該当します。この酵素は他にも体内で様々な機能を果たしていると考えられますが、詳細はまだ明らかになっていません。研究によれば、神経信号の伝達に関与している可能性もあります。
遺伝子と関係のある疾患
遺伝子の発現とクローニング
Lockridgeら（1987年）、Prodyら（1987年）、McTiernanら（1987年）の研究は、コリンエステラーゼとその遺伝子のクローニングおよび発現に関する重要な情報を提供しています。
Lockridgeら（1987年）の研究
研究内容: コリンエステラーゼの構造解析。
発見:
コリンエステラーゼは4つの同一のサブユニットから構成される。
各サブユニットは574アミノ酸と9つのアスパラギンに結合した糖鎖を含む。
Prodyら（1987年）の研究
研究内容: 偽コリンエステラーゼ（ブチリルコリンエステラーゼ）の全長cDNAクローニング。
発見:
ヒト胎児組織から偽コリンエステラーゼの全長cDNAクローンを単離し、その特徴を明らかにした。
McTiernanら（1987年）の研究
研究内容: ヒト血清コリンエステラーゼのcDNAクローニング。
発見:
ヒト基底核からのcDNAライブラリーをスクリーニングし、ヒト血清コリンエステラーゼに対応するコード配列（1,722塩基対）を同定。
cDNAから推定されたアミノ酸配列は、ヒト血清コリンエステラーゼの574アミノ酸配列と完全に一致。
コリンエステラーゼをコードする遺伝子は1つかごく少数であることが示唆された。
コリンエステラーゼは、神経系腫瘍だけでなく、胎生期および胎児期のヒト脳にも特に高レベルで存在する。
総合的な見解
これらの研究は、コリンエステラーゼとブチリルコリンエステラーゼの構造と機能、そしてこれらのタンパク質の発生に関連した機能に関する重要な情報を提供します。特に、McTiernanらの研究は、コリンエステラーゼの遺伝子構造とその発現パターンの理解を深め、神経系腫瘍や発生期の脳での役割に関する新たな洞察を提供しています。これらの知見は、コリンエステラーゼの生理学的および病理学的な役割の理解を進める上で貴重です。
遺伝子の構造
エクソン数: BCHE遺伝子には合計4つのエクソンが含まれています。
コード化エクソン: このうち3つのエクソンがコード化されています。コード化されたエクソンは、遺伝子の中でタンパク質の合成に直接関与する部分です。
遺伝子のサイズ: BCHE遺伝子は約64キロベース（kb）に及びます。キロベースはDNAの長さを表す単位で、1キロベースは1000塩基対に相当します。
マッピング
Soreqら（1987）は、in situハイブリダイゼーションのプローブとしてcDNAクローンを使用し、CHE1遺伝子を3q21-q26にマッピングしました。
Gnattら（1990）は、膠芽腫および神経芽腫細胞から単離されたBCHE（ブチリルコリンエステラーゼ）mRNAから作られたcDNAが、血清タンパク多型がマップされる3q上の同じ部位にマッピングされることを発見しました。彼らはまた、サクシニルコリンを加水分解する能力を欠く「非定型」ブチリルコリンエステラーゼの原因となるasp70-gly変異（177400.0001）を膠芽腫組織から単離されたmRNAで同定しました。
Allderdiceら（1991）とGaughanら（1991）は共に、BCHE遺伝子が3q26に位置することを確認しました。染色体再配列のためのin situハイブリダイゼーションによる局在の研究で、AllderdiceらはSoreqらが使用したものとは異なるcDNAプローブを使用しました。Gaughanらは、in situハイブリダイゼーションにより単一のハイブリダイゼーションシグナルを示す活性部位領域を含むPCR由来のプローブを使用し、遺伝子の局在を3q26.1-q26.2に絞り込みました。
遺伝子の機能
BCHE遺伝子はブチリルコリンエステラーゼ（BChE）という酵素をコードしており、以下の主な機能を持っています。
アセチルコリンの代謝：
BCHE遺伝子によってコードされるBChE酵素は、アセチルコリンという神経伝達物質の分解に関与します。これにより、神経信号の伝達が正常に行われるよう調節されます。
薬物代謝：
BChEは、特に筋弛緩剤として使用されるサクシニルコリンやミバクリウムなどのコリンエステルの加水分解を触媒します。これにより、全身麻酔の際に筋肉の弛緩を促し、手術中の筋肉の動きを制御します。
毒物の解毒：有機リン系の毒物や一部の殺虫剤などの毒物を分解し、解毒する役割を果たします。
疾患との関連：
BCHE遺伝子の特定の変異は、筋弛緩剤に対する過敏反応や遷延性無呼吸を引き起こすことがあります。また、アルツハイマー病や心血管疾患など、さまざまな疾患のリスクとも関連していると考えられています。
BCHE遺伝子とBChE酵素の機能は、神経伝達、薬物療法、毒物学、および疾患の研究において重要な役割を果たします。
分子遺伝学
ブチリルコリンエステラーゼ欠損症（BCHED）は通常、BCHE遺伝子の特定の変異によって引き起こされます。McGuireら（1989）は、非典型的なジブカイン耐性BCHE表現型がD70G突然変異によることを見出しました。この変異はサクシニルコリンの結合親和性を低下させ、遷延性無呼吸を引き起こします（Lockridge, 2015）。
Nogueiraら（1989, 1990）は、「サイレント」BCHE表現型を持つ2家族から、サクシニルコリンへの過度の反応を引き起こすBCHE遺伝子のフレームシフト変異を同定しました。
Bartelsら（1992）は、K-変異表現型がA539T置換によるものであることを発見しました。
Primo-Parmoら（1996）は、サクシニルコリンへの感受性が高い17人の患者から12のサイレント対立遺伝子を同定しました。これらの変異はすべて1アミノ酸の置換または欠失によるものでした。
Yenら（2003）は、サクシニルコリン後の無呼吸患者からBCHE変異による原発性低コリンエステラーゼ血症の患者を同定し、ジブカイン/K変異体が最も一般的な遺伝子型でした。
Gatkeら（2007）は、BChE欠損症患者におけるサクシニルコリン投与後の無呼吸の延長に関連するBCHE遺伝子の変異を同定しました。
歴史
TF-E1連鎖と染色体上の位置:
Chautard-Freire-Maia（1976年）によって初めてTF-E1連鎖が1番染色体上にあるという暫定的な証拠が提供されました。
後の研究で、CHE1遺伝子座は実際には第3染色体にあることが示されました（Primo-ParmoとChautard-Freire-Maia、1982年）。
血清コリンエステラーゼの遺伝:
Harrisら（1963年）により、E1（CHE1）とE2（CHE2）と呼ばれる2つの遺伝子が血清コリンエステラーゼの産生に関与していることが示されました。
Muenschら（1978年）は、血漿コリンエステラーゼのエステル部位にC5成分との違いがないことを観察しました。
CHE2遺伝子座は複数の染色体にマッピングされていましたが、Massonら（1990年）によってC5表現型に対する第二の遺伝子の存在が否定されました。
ブチリルコリンエステラーゼの遺伝的役割:
Lapidot-Lifsonら（1989年）は血小板産生障害と白血病患者におけるブチリルコリンエステラーゼとアセチルコリンエステラーゼの共増幅を研究しました。
RoychoudhuryとNei（1988年）は対立遺伝子変異体の遺伝子頻度に関するデータを集計しました。
薬理遺伝学の発展:
Weinshilboum（2003年）は、ブチリルコリンエステラーゼによる筋弛緩剤スクシニルコリンの加水分解障害が薬理遺伝学の初期の発展に寄与したと述べています。
同じく、抗結核薬イソニアジドの代謝における遺伝的制御がEvansら（1960年）によって証明されました。
これらの研究は、遺伝子の機能、その遺伝的変異が病態に与える影響、および薬理学におけるその重要性を理解する上で基礎的な役割を果たしています。特に、薬物代謝における遺伝的要因の理解は、個別化医療の発展において重要です。
動物モデル
Fengら（1999年）の研究は、ColQ遺伝子（603033）のノックアウトマウスを用いて、アセチルコリンエステラーゼ（AChE）の機能と神経筋接合部での役割を探求した重要な実験です。
研究の内容と成果
実験モデル: ColQ -/-マウス（ColQ遺伝子が欠損しているマウス）の作製。
観察された特徴:
これらのマウスは成長せず、多くが成熟する前に死亡した。
骨格筋と心筋、特に神経筋接合部と脳での非対称AChEを完全に欠いていた。
神経筋機能は存在していたが、シュワン細胞による神経末端の部分的な鞘化が観察された。
これらのマウスはBcheの非対称型も欠いていた。
球状AChE四量体も欠損しており、これはColQ遺伝子がAChEフォームのアセンブリーや安定化に重要な役割を果たしていることを示唆している。
重要性
この研究は、AChEの非対称型および球状四量体の生産においてColQ遺伝子が果たす役割を明らかにし、神経筋接合部の生理学的機能に対する深い洞察を提供しました。ColQ遺伝子欠損マウスの観察は、神経筋接合部の機能障害や神経系疾患の研究において重要な意味を持ちます。また、AChEの異なるフォームの生物学的な重要性と、神経系疾患におけるそれらの役割についての新たな理解を提供します。
アレリックバリアント
.0001 BCHEによる無呼吸、麻酔後、非定型-1
BCHE、ASP70GLY (rs1799807)
McGuireら(1989)は、コドン70をGATからGGTに変えるヌクレオチド209の突然変異が、調査した5つの非定型コリンエステラーゼ家系すべてにおいて異常であることを発見した。この変異はSau3A1制限部位の消失を引き起こした。この遺伝子の変化により、アミノ酸70としてグリシンがアスパラギン酸に置換される。これは酸性から中性へのアミノ酸変化であり、非定型コリンエステラーゼのコリンエステルに対する親和性の低下を説明するものである。アスパラギン酸は陰イオン部位の重要な構成要素であるに違いない。
Kalow (1962), Kalow and Gunn (1959), Kalow and Staron (1957)によって報告された古典的な欠損型である非定型BCHEは、北アメリカ白人のホモ接合体頻度は約1:3,000である。La Duら（1991）の命名法では、この対立遺伝子変異はCHE*70Gと呼ばれている。この変異体はBCHE*70GおよびBCHE、ジブカイン抵抗性Iとしても記載されている。
K変異体のホモ接合体はサクシニルコリンとミバクリウムに対して正常な反応を示す。K変異体は白人の4人に1人が持っている（Lockridge, 2015）。
.0002 bche、サイレント1
BCH、1-bp ins、FS129TER
この変異型はLiddellら（1962）によって最初に記述された。ホモ接合体頻度は1:100,000であろう。Nogueiraら(1989, 1990)は、2つの血縁関係のない家族から「サイレント表現型」を持つ7人の患者において、サクシニルコリンに対する過敏な反応の原因となる変異を、グリシン-117のコドン：GGTからGGAGへの変化として同定した。この変異は+1の読み枠の変化を引き起こし、さらに12アミノ酸先の129位のTGAという停止コドンも変化させた。これらの変化はすべて活性中心セリン198の上流にあり、成熟タンパク質の長さの22％しか生産できない。Nogueiraら(1990)は交差反応物質を証明できなかった。サイレント表現型の原因が他にあることは、別の個体で同じフレームシフト変異を示せなかったことによって示された。
この変異型はBCHE ANN ARBOR、CHE*FS117、BCHE*FS117とも呼ばれている。
.0003 BCHE、フッ素1
BCHE, THR243MET
HarrisとWhittaker(1961)はホモ接合体頻度が約1:150,000であるこの変異型を記載した。アミノ酸置換についてはLa Duら(1990, 1991)を参照。ヒトブチリルコリンエステラーゼのフッ化物変異体は、in vitroアッセイにおいて0.050mMフッ化ナトリウムによる阻害に抵抗性であるという観察からその名がついた。フッ素型対立遺伝子と非定型対立遺伝子の複合ヘテロ接合体では、サクシニルジコリンを投与した後、通常の3〜5分ではなく、約30分の無呼吸を経験する。Nogueiraら（1992）はフッ化物抵抗性の表現型に関連する2つの異なる点突然変異を同定した。フッ化物-1はthr243がmet（ACGからATG）に変化するヌクレオチド置換を持っている。
この変異体はBCHE FLUORIDE-RESISTANT I、CHE*243M、BCHE*243Mとも呼ばれている。
.0004 BCHE、フッ化物2
BCHE、Gly390VAL
アミノ酸置換についてはLa Duら(1990, 1991)を参照。Nogueiraら(1992)はポリメラーゼ連鎖反応(PCR)による増幅後のBCHE遺伝子のDNA配列分析を用いて、フッ化物2変異体におけるgly390からvalへの置換をもたらすGGTからGTTへの転置を証明した。
この変異体はBCHE FLUORIDE-RESISTANT II、CHE*390V、BCHE*390Vとも呼ばれている。
.0005 BCHE、Kバリアント
BCHE, ALA539THR
Werner Kalowにちなんで命名されたブチリルコリンエステラーゼのK変異体は、Rubinsteinら（1978）によるジブカイン阻害の使用によって初めて認識された。彼らは、非定型（A、またはジブカイン抵抗性）遺伝子とK遺伝子の複合ヘテロ接合体であるAK個体が、UAヘテロ接合体（U＝通常）よりも低いジブカイン阻害を示すことを見出したが、これはK変異対立遺伝子によって生じるBCHE活性の3分の1減少のためであった。Bartelsら(1992)は、K-変異表現型の基礎が、コドン539をGCA(ala)からACA(thr)に変化させるヌクレオチド1615の点突然変異であることを発見した。この対立遺伝子は血清ブチリルコリンエステラーゼ活性を30％低下させた。彼らはK変異対立遺伝子の頻度を0.128と推定した。彼らはまた、非典型的表現型であるasp70-to-gly(177400.0001)を引き起こす点突然変異を含むBCHE遺伝子19個のうち17個にK-変異型突然変異が存在することを見出した。Rubinsteinら(1978)とWhittaker and Britten (1988)はホモ接合体頻度を1:100と推定していたが、Evans and Wardell (1984)はやや高く1:76としていた。
Lehmannら(1997)は、遅発性アルツハイマー病(AD; 104300)の74人の被験者におけるブチリルコリンエステラーゼのK変異体遺伝子の対立遺伝子配列は0.17であり、対照の高齢者104人の頻度(0.09)、早発性AD確定症例14人の頻度(0.07)、その他の痴呆確定症例29人の頻度(0.10)よりも高いことを見出した。BCHE-Kと後期発症ADとの関連は、アポリポ蛋白E遺伝子のε-4対立遺伝子の保因者に限定され、その中でBCHE-Kの存在は、65歳以上の対象者では6.9、95％信頼区間は1.65～29、75歳以上の対象者では12.8（1.9～86）の後期発症ADの確定オッズ比を与えた。75歳以上のAPOEε-4キャリアでは、BCHE-Kを有していたのは対照群では22人に1人であったのに対し、確認された遅発性AD症例では24人中10人であった。Lehmannら（1997）は、BCHE-K、あるいは第3染色体上の近傍の遺伝子が、APOEε-4と相乗的に後発性ADの感受性遺伝子として作用することを示唆した。
Wiebuschら（1999）は、病理学的にADと確定された135症例と非AD対照70例（死亡年齢が60歳以上）の症例対照研究を行い、APOEε-4（107741参照）とBCHE-Kの遺伝子型を決定した。BCHE-Kの対立遺伝子頻度は対照群で0.13、症例群で0.23であり、ADと確定された症例におけるBCHE-Kの保因者オッズ比は2.1（95％信頼区間（CI）、1.1-4.1）であった。死亡年齢が75歳以上の対照27人とAD症例89人の高齢者サブサンプルでは、BCHE-Kの保因者オッズ比は4.5（95％CI、1.4-15）に増加した。BCHE-KとADとの関連は、APOEε-4の保因者ではさらに顕著であった。APOEε-4保因者におけるBCHE-K保因者のオッズ比は5.0（95％CI、1.3-19）であった。著者らは、BCHE-K多型はADの感受性因子であり、年齢依存的にAPOEε-4によるADリスクを高めると結論づけた。
McIlroyら（2000）は、北アイルランドの後期発症AD患者175人と年齢・性別をマッチさせた対照者187人を対象とした症例対照研究を報告した。BCHE K変異体の存在はADのリスク上昇と関連することがわかった（オッズ比＝3.50、95％信頼区間、2.20-6.07）；このリスクは75歳以上で上昇した（オッズ比＝5.50、95％信頼区間、2.56-11.87）。この集団では、BCHE KとAPOEε-4との間に相乗作用の証拠は認められなかった。
この変異型はBCHE QUANTITATIVE K POLYMORPHISM、CHE*539T、BCHE*539Tとも呼ばれている。
.0006 BCHE、J変異体
BCHE、GL497VAL
ヒト血清ブチリルコリンエステラーゼのJ変異体は、循環酵素分子の約3分の2の減少と、それに伴う血清中のBCHE活性の低下を引き起こす。J変異体を有する患者は、サクシニルコリン後の無呼吸が長引く。Garryら(1976)がJ変異体を最初に報告した家系では、Bartelsら(1992)がヌクレオチド1490においてアデニンからチミンへの転座を証明し、これによりアミノ酸497がグルタミン酸からバリンに変化した。J変異体はRsaI RFLPを生じた。J変異体のホモ接合体頻度は約1:150,000である(Garry et al., 1976; Evans and Wardell, 1984)。
この変異体はBCHE QUANTITATIVE J VARIANTとも呼ばれている。
.0007 BCHE、H変異体
BCHE, VAL142MET
WhittakerとBritten(1987)は、サクシニルコリンに対して異常な感受性を示したロンドンのハマースミス病院を受診した血縁関係のない2人の患者において、BChE活性を約90％低下させるBCHE変異体を同定した。両患者は、非定型（A）BChE対立遺伝子（N70G; 177400.0001）と非常に低い活性を与えるH変異体とのヘテロ接合体であったようである。Jensenら(1992)は、非常に低レベルのBChEを持つ、血縁関係のないデンマークの2家族の4人において、A変異体とH変異体の複合ヘテロ接合を発見した。H変異体は、val142-to-met（V142M）置換をもたらす424G-A転移として同定された。
この変異体はまたBCHE QUANTITATIVE H VARIANTと命名された。
.0008 BCHE ニューファンドランド
BCHE、
SimpsonとElliott(1981)はニューファンドランドの1家族でこの変異体を報告した。この酵素は活性の低下を示した。分子的欠陥は同定されなかった。
.0009 BCHEシンシアナ
BCHE、
Cynthiana変異型は酵素活性の増加と関連している(Yoshida and Motulsky, 1969)。E(1)またはE(2)遺伝子座によって決定されるかは不明である(Motulsky, 1978)。BCHE Cynthianaと明らかに同一の高活性コリンエステラーゼの2番目の例が、DelbruckとHenkel（1979）によって報告された。
Albertiら（2010）は、BCHE Cynthianaの原因となる変異はまだ同定されていないと述べている。
.0010 BCHE ヨハネスブルグ
BCHE、
南アフリカのアフリカーンス語を話す家族において、Krauseら(1988)は母子における「新しい」高活性血漿コリンエステラーゼ変異体を報告した。彼らがEヨハネスブルグと呼んだこの変異体は、電気泳動移動度は「通常の」酵素と同じであったが、熱安定性が高かった。その高い比活性は酵素分子の数が正常であることと関連していた。その遺伝子座がE(1)なのかE(2)なのか、あるいは他の遺伝子座なのかは不明である。BCHE JohannesburgはBCHE Cynthianaとは異なり、後者の変異体の活性の増加は、酵素タンパク質の量の増加に起因するようであった。
Albertiら（2010）は、BCHEヨハネスブルグの原因となる変異はまだ同定されていないと述べている。
.0011 ブチリルコリンエステラーゼ欠損症
BCHE, ALU INS, EX2
Murataniら（1991）は、Alu挿入によるコリンエステラーゼ遺伝子の不活性化を報告した。患者は60歳の日本人男性で、糖尿病で入院中に偶然血清中にコリンエステラーゼ活性がないことが発見された。村谷ら(1991)は、BCHE cDNAをプローブとして、患者のDNAから構築したゲノムライブラリーからクローンを単離した。シークエンシングの結果、BCHE遺伝子のエクソン2が342bpのAlu挿入によって破壊されていることが示された。Aluエレメントは38bpのポリ（A）トラクトを含み、ヒトAluコンセンサス配列の現行型と93％の配列相同性を示した。対象者はホモ接合体であり、Alu挿入は家族内で遺伝した。cDNAの1062-1076位に相当するエクソン2には15bpの標的部位重複があり、このAluエレメントはレトロトランスポジションによって組み込まれた可能性が示された。
.0012 ブチリルコリンエステラーゼ欠損症、フッ素耐性、日本型
BCH, LEU330ILE
Sudoら（1997）は、63歳の日本人男性の検査で血清BCHE活性が低いことを発見した。農薬中毒による二次性低コリンエステル血症および重篤な肝機能障害は除外された。表現型解析の結果、ジブカイン数（DN）が減少し、フッ化物数（FN）が特に低いことが明らかになった。研究者らは患者のBCHE遺伝子にホモ接合性のleu330ile（L330I）ミスセンス変異を同定した。ヒト胎児腎細胞から分泌された組換えBCHE(L330I)のDNおよびFNを、組換え野生型BCHEおよび正常血清BCHEと比較した。その結果、L330Iのアミノ酸置換が確かに異常なDNおよびFNを引き起こすことが立証された。Sudoら（1997）は、L330Iは日本人型のフッ化物耐性対立遺伝子であると結論した。L330I変異のヘテロ接合体が同定された。
.0013 ブチリルコリンエステラーゼ欠損症
BCH, TYR128CYS
Hidakaら(1997)は、BCHE遺伝子のAからGへの転移に起因するtyr128からcys（Y128C）へのアミノ酸置換のホモ接合性を証明した。ヘテロ接合体と考えられる他の3人のBChE活性は中程度か低いか正常レベルであった。
.0014 ブチリルコリンエステラーゼ欠損症
BCHE、LEU335PRO
Manoharanら(2006)は、インドのVysyaコミュニティからの226の血漿サンプルを検査し、9人の無関係な個体が検出可能なBCHE活性を持たないことを発見した。DNA配列決定により、サイレントBCHEサンプルはすべて、BCHE遺伝子のコドン335でT-C遷移のホモ接合体であり、その結果、leu335からpro（L335P）への置換が生じたことが明らかになった。細胞培養での発現研究により、この変異体は非常に低いレベルで発現していることが確認された。著者らは、サイレントBCHE個体のうち2人がそれぞれ73歳と80歳であったことを指摘し、BCHEの欠如が長寿と両立することを示している。
.0015 無呼吸、麻酔後
BCHE、2-BP遅延、376CA
ブチリルコリンエステラーゼ欠損症でサクシニルコリン投与後に無呼吸が長く続く患者において、Gatkeら（2007）はBCHE遺伝子に2-bpの欠失（376delCA）を同定し、フレームシフトと早期終結をもたらした。この患者の第2対立遺伝子は、新規スプライス部位変異（177400.0016）と共に、既知のサイレントBCHE変異体（gly115-to-asp；G115D）（Primo-Parmoら、1997）をシスに含んでいた。この患者のBChE活性は検出されなかった。この変異体はBCHE*FS126と命名された。
.0016 無呼吸、麻酔後
BCHE、GLY115ASPおよびIVS3AS、T-C、-14
ブチリルコリンエステラーゼ欠損症で、サクシニルコリン投与後に無呼吸が長く続く患者において、Gatkeら(2007)はBCHE遺伝子に2bpの欠失(376delCA; 177400.0015)を同定し、フレームシフトと早期終結をもたらした。この患者の第2対立遺伝子には、新規スプライス部位変異を伴う既知のサイレントBCHE変異体（gly115-to-asp；G115D）（Primo-Parmoら、1997）がシスに含まれていた。この患者のBChE活性は検出されなかった。
プロフィール
この記事の筆者：仲田洋美（医師）
