分子の機能

DPYD遺伝子にコードされているタンパク質は、ピリミジン異化酵素であり、ウラシルおよびチミジンの異化経路の初期および律速段階に参加している。この遺伝子の二重変異は、ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ（DPD）欠損症の原因となる（OMIM 274270）。

DPYD遺伝子は、ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ（EC 1.3.1.2）をコードしており、ピリミジン塩基であるウラシルとチミンを異化する際の初期酵素であり、律速酵素である（Van Kuilenburg et al.

Van Kuilenburgら（1999）は、様々な血球成分におけるDPDの発現を研究した。その結果、DPDの発現量は単球で最も高く、次いでリンパ球、顆粒球、血小板で高かったが、赤血球では有意な活性は検出されなかった。末梢血単核細胞におけるDPDの活性は、単球とリンパ球の中間的なものであった。Van Kuilenburgら（1999）は、これらの細胞のDPD活性と単球の割合との間に大きな正の相関関係を認めており、DPDの活性には患者間および患者内で大きなばらつきがあることを示している。

Yooら（2009）は、cDNAマイクロアレイ、ウェスタンブロット解析、ルシフェラーゼレポーターアッセイにより、転写因子LSF（TFCP2；189889）がDPYDの正の制御因子であることを突き止めた。

発現

横田ら（1994）は、ブタとヒトのDPDのcDNAをクローン化し、塩基配列を決定した。ブタとヒトの酵素は1,025個のアミノ酸を含み、計算上の分子量は111kDであった。この遺伝子の配列から、DPDには少なくとも3つの異なるドメインがあることが示唆された。すなわち、N末端にはNADPH結合部位とFAD結合部位の可能性があり、C末端付近には2つのモチーフの鉄/硫黄結合部位があり、中央にはウラシル結合部位に対応するペプチドドメインがある。ブタの酵素を大腸菌で発現させると、ウラシル、チミン、5-フルオロウラシル（5FU）の還元が、哺乳類の肝臓から精製した酵素で発表されているものとほぼ同じ速度で触媒された。

自閉症スペクトラム障害（ASD）との関係

DPYDに影響を及ぼす1p21.3微小欠失は、ASD（Carterら、2011年）、知的障害（Willemsenら、2011年）、および症候性肥満（D’Angeloら、2015年）を有する個人で同定されており、この遺伝子の遺伝的なミスセンス変異も観察されている（Carterら、2011年、Liら、2017年）。出典

その他の疾患との関係

↓↓↓↓↓↓　テーブルこの下にペースト　↓↓↓↓↓↓

↑↑↑↑↑↑　テーブルこの上にペースト　↑↑↑↑↑↑